La calreticulina è una proteina presente in tutte le cellule che hanno un nucleo legato alla membrana, come le cellule umane e animali. La proteina ha molteplici funzioni, incluso un ruolo nel mantenimento dei livelli di calcio, contribuendo a ripiegare altre proteine ??nella struttura corretta, nella segnalazione cellulare e nella morte cellulare. La calreticulina può svolgere così tante funzioni perché la proteina ha tre aree distinte adatte a usi diversi.
La calreticulina è stata scoperta nel 1974. La proteina è stata trovata nella parte della cellula chiamata reticolo endoplasmatico, dove le proteine ??sono assemblate, modificate e piegate. Inizialmente si pensava che fosse una molecola che legava il calcio ed era coinvolta nella conservazione del calcio, ma negli anni ’90 furono identificate più funzioni della proteina.
La proteina ha tre parti principali e ciascuna di queste parti viene utilizzata per svolgere diverse funzioni cellulari. Il dominio N è a un’estremità della proteina e viene utilizzato per ripiegare altre proteine. La sezione centrale è chiamata dominio P ed è utilizzata nel legame con il calcio e anche per il ripiegamento delle proteine. L’altra estremità della proteina calreticulina, opposta al dominio N, è il dominio C, che viene utilizzato per il legame con il calcio e come segnale cellulare.
Il dominio N della calreticulina interagisce con altre proteine ??per piegarle correttamente, ma il dominio ha anche altri usi. Inoltre inibisce la proliferazione delle cellule della pelle endoteliale e sopprime la crescita di nuovi vasi sanguigni. Il dominio N si lega anche a determinati recettori e enzimi cellulari.
La parte centrale della proteina calreticulina, il dominio P, ha una sequenza di aminoacidi che si lega fortemente al calcio. Ha anche una sequenza che è attratta dai residui di zucchero delle proteine ??e viene utilizzata nel ripiegamento delle proteine. Il dominio P interagisce anche con le molecole del sistema immunitario coinvolte nella distruzione cellulare.
Il dominio C ha sequenze di aminoacidi che legano il calcio da usare nella regolazione del calcio. Il dominio C ha anche una specifica sequenza di aminoacidi che funge da segnale per altre molecole che la calreticulina appartiene al reticolo endoplasmatico. Questa sezione della proteina interagisce anche con le molecole immunitarie, svolgendo un ruolo nella coagulazione del sangue.
La calreticulina sembra anche svolgere un ruolo al di fuori della sezione del reticolo endoplasmatico della cellula. Si trova nel nucleo, nel corpo della cellula, fuori dalla cellula e sulla superficie della cellula. La proteina ha un ruolo da svolgere nella guarigione delle ferite, nell’espressione genica, nell’adesione cellulare, nella morte cellulare e nella rimozione delle cellule tumorali. Questi si aggiungono ai suoi ruoli principali come cartella proteica e vettore di calcio.