La catena leggera delle immunoglobuline è una catena in un gruppo di quattro che forma una molecola di anticorpo. Ci sono due catene leggere, chiamate tipo lambda o kappa, e due catene pesanti che hanno variabili specifiche nella loro struttura per adattarsi al funzionamento vincolante e preciso all’interno del corpo. Le catene leggere sono “leggere” perché sono composte da circa 220 aminoacidi, mentre le catene pesanti sono generalmente composte da oltre 500. Le immunoglobuline complete assumono due ruoli diversi all’interno del sistema umano; possono agire come recettori dell’antigene sulla superficie di una cellula o circolare liberamente nei fluidi cellulari per riconoscere ed eliminare i composti antigenici o i patogeni. La determinazione di quale funzione eseguirà l’immunoglobulina è correlata alla sua genesi e al suo processo di differenziazione.
Una molecola di anticorpo viene prodotta da un globulo bianco noto come linfocita B (cellula B). Ogni cellula B che produce immunoglobuline è codificata solo per esprimere e produrre una singola forma della catena leggera delle immunoglobuline. La catena kappa ha un sito specifico sul cromosoma 2 codificato dal immunoglobulin kappa locus (IGK) e l’alternativa, la catena lambda, ha un sito codificato dal immunoglobulin lambda locus (IGL) sul cromosoma 22. Il rapporto tra la luce sierica totale immunoglobulinica la popolazione di catene, catene di kappa e catene di lambda, è di circa 2: 1. Test che indicano un rapporto significativamente divergente possono essere un segno di neoplasia, che può essere indicativa di una serie di condizioni, come la malattia renale e il mieloma multiplo.
Poiché una catena leggera di immunoglobuline è una struttura composta da una sequenza di amminoacidi, la definizione di una proteina, può anche agire come un antigene, così come molte proteine ??in alcune circostanze. In questo caso, il corpo produce anticorpi anti-immunoglobuline per cercare di eliminare la molecola. Questo evento può essere classificato come un disturbo autoimmune. Le catene leggere di immunoglobuline animali sono spesso significativamente diverse dalla varietà umana. Ad esempio, l’introduzione di alcune classi di immunoglobuline in un coniglio assicura una reazione rapida e solitamente fatale dovuta alla risposta anticorpale.
Il sistema immunitario umano ha la capacità intrinseca di riconoscere e curare circa 107 diversi agenti patogeni e tipi di antigeni. Le diverse capacità del sistema immunitario sono attribuite, in parte, dalla formazione della catena leggera delle immunoglobuline. Le cellule germinali che alla fine producono le cellule B che producono immunoglobuline hanno una vasta gamma di geni multipli nel loro acido desossiribonucleico (DNA). Questo fatto, unito alla ricombinazione variabile e alla strutturazione unica delle cellule germinali mentre si differenziano e maturano in cellule B, si traduce in una grande diversificazione dei siti di legame dell’antigene. Anche in questo processo sono state osservate molte mutazioni, che si prestano a varianze straordinariamente innovative del sistema immunitario.