Was ist das Ubiquitin-System?

Ubiquitin ist eine Proteinart, die in eukaryotischen Zellen vorkommt. Eukaryontische Zellen haben einen Zellkern und kommen bei Menschen, Tieren, Pflanzen und Pilzen vor. Innerhalb von Zellen werden Proteine ​​kontinuierlich synthetisiert und abgebaut oder abgebaut, und das Ubiquitin-System hilft, diesen Proteinumsatz zu regulieren. Ubiquitin bindet sich an die abzubauenden Proteine ​​und markiert sie effektiv. Dann werden die Proteine ​​zu einer Struktur namens Proteasom gebracht, wo der Abbau stattfindet.

Proteine ​​bestehen aus Einheiten, die als Aminosäuren bezeichnet werden, und 76 Aminosäuren bilden das kleine Ubiquitin-Protein. Die Sequenz dieser Aminosäuren ändert sich in verschiedenen Organismen nicht sehr stark, sodass Hefe-Ubiquitin und Human-Ubiquitin nur etwa drei Sequenzunterschiede aufweisen. Ubiquitin hat seinen Namen von dem Wort ubiquitär, das sich auf etwas bezieht, das überall zu finden ist. Ubiquitin ist, seinem Namen entsprechend, nicht auf einen Teil der Zelle beschränkt, sondern überall vorhanden. Das Ubiquitin-System ist an vielen zellulären Prozessen beteiligt, bei denen Proteinmodifikationen auftreten, einschließlich des Wachstums, der Teilung und des Todes von Zellen sowie des Kopierens und Reparierens von DNA.

Bevor das Ubiquitin-System seine Arbeit aufnehmen kann, muss Ubiquitin aktiviert werden. Dieser Schritt erfordert Energie in Form von Adenosintriphosphat (ATP), einer Struktur, die chemische Energie innerhalb der Zelle transportiert. Die Energie wird benötigt, damit ein Enzym namens E1 Ubiquitin aktivieren kann.

Als nächstes wirken zwei weitere Enzyme des Ubiquitinsystems, bekannt als E2 und E3, zusammen, um Ubiquitin an das Zielprotein zu binden. Es wird angenommen, dass E3 auch bei der Identifizierung des Proteins hilft, und ein oder mehrere Ubiquitin-Moleküle können dann daran gebunden werden. Das Signal, das ein Protein für die Erkennung durch das Ubiquitin-System markiert, ist nicht bekannt, obwohl Wissenschaftler vermuten, dass bestimmte Aminosäuren dafür verantwortlich sein könnten, von denen einige verborgen bleiben können, es sei denn, das Protein entfaltet sich oder nimmt an einer Reaktion teil.

Schließlich wird das Protein mit seinem Ubiquitin-Tag auf ein abzubauendes Proteasom übertragen. Einige Wissenschaftler glauben, dass Ubiquitin dazu beiträgt, das Protein während des Abbaus an das Proteasom gebunden zu halten, wodurch verhindert wird, dass es zu früh abbricht. Proteasomen sind zylindrische Proteinabbaumaschinen, die aus einem Stapel von Ringen bestehen. Die Ringe an jedem Ende des Zylinders sind inaktiv, während die zentralen Ringe aktiv sind und eine Kammer umschließen, in der Proteine ​​abgebaut werden. Kappen an beiden Enden des Zylinders haften an Ubiquitin und leiten Proteine ​​zum Abbau in die Kammer.