Die grundlegende Antikörperstruktur ist ein Y-förmiges Proteinmolekül mit zwei schweren und zwei leichten Polypeptidketten. Man kann sich die Y-Antikörperstruktur als aufgespaltenes V vorstellen, das auf einem kleinen L steht, mit einer Linie an beiden Außenkanten und parallel zum V. Das kleine L, bekannt als die Fc-Region des Antikörpers, umfasst die beiden schweren Polypeptidketten , die nach oben klettern, um das V oder die Fab-Region zu bilden. Die inneren Linien des V sind die Enden der schweren Ketten, während die äußeren Linien die leichten Polypeptidketten sind.
Ein Antikörper oder Immunglobulin ist ein Protein, das von Plasmazellen im Körper produziert wird. Das körpereigene Immunsystem verwendet Antikörper, um Antigene in feindlichen Fremdkörpern wie Bakterien und Viren zu erkennen und loszuwerden. Jeder Antikörper wird als Reaktion auf ein spezifisches Antigen produziert, das auf den fremden Eindringlingen gefunden wird.
Was die Antikörperstruktur betrifft, so sind die oberen Enden beider Kettensätze in der Fab-Region als Antigenbindungsstelle bekannt. Diese Bindungsstellen sind der Bereich der größten Variation zwischen zwei beliebigen Antikörpertypen. Dies liegt daran, dass der Antikörper die Bindungsstellen verwendet, um sich an das Antigen zu binden, auf das er abzielen soll.
Die Enden der leichten Ketten können bei Säugetieren entweder als Kappa oder Lambda klassifiziert werden, während niedere Wirbeltiere auch eine Iota-Form haben. Die Zusammensetzung der schweren Kette bestimmt die Unterklasse des Antikörpers. Diese schweren Ketten können in Größe und Zusammensetzung variieren. Einige bestehen aus etwa 450 Aminosäuren, während andere etwa 550 haben.
Die Spitze jedes Antikörpertyps besteht aus etwa 110 bis 130 Aminosäuren. Diese Tipps sind in zwei Bereiche unterteilt. Die hypervariable (HV) Region enthält die größte Variation an Aminosäuren, während die Framework (FR) Region konstanter und stabiler ist. Die HV-Region stellt direkten Kontakt mit dem Antigen her. Aus diesem Grund wird sie manchmal als komplementäre Bestimmungsregion (CDR) bezeichnet.
Während das obere Ende der Antikörperstruktur an das Antigen bindet, bestimmt die Fc-Region, auch als fragmentkristallisierbare Region bekannt, wie der Antikörper mit dem Antigen umgeht. Dies bedeutet, dass der Antikörper eine entsprechende Immunantwort regulieren und stimulieren kann. Die konstanten Regionen lassen sich in fünf Isotypklassen einteilen: Immunglobulin M (IgM), Immunglobulin G (IgG), Immunglobulin E (IgE), Immunglobulin D (IgD) und Immunglobulin A (IgA). Die Zusammensetzung der konstanten Region jedes Isotyps ist identisch.