Proteinkinase C ist ein Begriff, der verwendet wird, um eine Gruppe von Enzymen zu beschreiben, die durch ihre Fähigkeit gekennzeichnet sind, spezifische Aminosäuren, die andere Proteine bilden, zu modifizieren, wodurch ihre Funktionen verändert werden. Eine Proteinkinase oder Phosphotransferase ist ein Enzym, das an der Bindung einer Phosphatgruppe an ein anderes Molekül oder Protein beteiligt ist, ein Prozess, der einer Vielzahl von zellulären Zwecken dienen kann. Dieser als Phosphorylierung bezeichnete Prozess kann verschiedene Aspekte von Proteinen aktivieren oder deaktivieren, darunter mehrere, die mit menschlichen Krankheiten zusammenhängen. Die Proteinkinase C-Familie ist spezifisch an der Phosphorylierung von Hydroxylgruppen an zwei spezifischen Aminosäuren beteiligt: Serin und Threonin. Verschiedene Mitglieder dieser Proteinfamilie sind an einer Vielzahl von biologischen Prozessen beteiligt, die von der Schweißsekretion bis zur Muskelkontraktion reichen.
Mitglieder der Proteinkinase C-Familie bestehen aus zwei verschiedenen Teilen oder Domänen, die als regulatorische und katalytische Domänen bezeichnet werden. Die regulatorische Domäne besteht aus mehreren Bindungs- und Sensorstellen wie der C2-Domäne, die als Calciumionensensor fungiert. Proteinkinase C wird oft durch hohe Konzentrationen des Calciumions in ihrer umgebenden zellulären Umgebung aktiviert, daher ist die Fähigkeit, den Calciumionenspiegel zu erfassen, wichtig.
Viele verschiedene Enzyme haben eine katalytische Domäne; es ist nicht für Proteinkinase C einzigartig. Enzyme funktionieren, indem sie die Aktivierungsenergiebarrieren stark reduzieren, die einen schnellen und effizienten Ablauf biochemischer Reaktionen verhindern. Ohne Enzyme würden die meisten der wesentlichen chemischen Reaktionen, die in einer Zelle ablaufen, nicht schnell genug ablaufen, um das Leben zu unterstützen. Die katalytische Domäne ist die spezifische Region eines Enzyms, die bestimmte chemische Reaktionen katalysiert. Ein interessantes Merkmal der katalytischen Domäne der Proteinkinase C ist, dass sie selbst phosphoryliert werden kann; es ist tatsächlich nicht in der Lage, richtig zu funktionieren, wenn einige seiner Phosphorylierungsstellen nicht phosphoryliert sind.
Die Hauptfunktion der Proteinkinase C ist die Signalübertragung; es reagiert auf verschiedene chemische Reize, indem es weitere chemische Signale sendet. Wenn Proteinkinase C aktiviert wird, normalerweise durch ein chemisches Signal wie eine hohe Calciumionenkonzentration, bewegen Transportproteine das Enzym dorthin, wo es benötigt wird. Im Allgemeinen muss das Enzym zur Plasmamembran der Zelle transportiert werden, da die Signale, für die es verantwortlich ist, über die Zelle hinaus gesendet werden müssen. Diese Signale können basierend auf der Identität und dem Ort der spezifischen beteiligten Kinase eine Vielzahl unterschiedlicher Ergebnisse haben. Mögliche Funktionen sind die Sekretion von Magensäure, Vasokonstriktion und die Veränderung der chemischen Zusammensetzung des Speichels.