Die Trypsinverdauung tritt auf, wenn lange Proteinketten in kleinere Aminosäureketten zerlegt werden. Der Körper verwendet diese Aminosäuren dann in vielen verschiedenen zellulären Prozessen. Trypsin, eine Enzymklasse namens Protease, ist eine Chemikalie, die in der Bauchspeicheldrüse als Tryptonase beginnt. Wenn Tryptonase den Dünndarm erreicht, wird es in seine aktive Form, Trypsin, zerlegt und kann Proteine verdauen.
Protein ist ein wichtiger Bestandteil vieler Körperfunktionen. Während der Körper einen Großteil seines täglichen Proteinbedarfs aus abgestorbenen Zellen und Enzymen, die ihre Aufgabe erfüllt haben, wiederverwerten kann, benötigt er zusätzliches Protein in Form von verdauten Nahrungsmitteln. Proteasen, einschließlich Trypsin, werden in den Verdauungstrakt freigesetzt, wo sie die Bindungen angreifen, die lange Proteinmoleküle zusammenhalten.
Die Bauchspeicheldrüse ist dafür verantwortlich, Trypsin herzustellen und in den Verdauungstrakt freizusetzen. Bevor es den Dünndarm erreicht, ist es inert, damit es die Bauchspeicheldrüse nicht schädigt. Sobald es seinen endgültigen Standort erreicht, wird das Trypsin aktiviert. Wenn die Trypsinverdauung abgeschlossen ist, wird das Trypsinenzym selbst wieder in Aminosäuren zerlegt und recycelt.
Das Milieu im Magen ist stark sauer, was bedeutet, dass der pH-Wert unter dem neutralen Wert von 7 liegt. Diese Säure hilft, Nahrungsbrocken zu einer Paste zu zerkleinern. Sobald die Nahrung jedoch den Magen verlässt und in den Darm gelangt, wird der pH-Wert leicht alkalisch oder höher als 7. Die Trypsinverdauung ist in Umgebungen mit einem pH-Wert von etwa 8 am effektivsten.
Jede Art von Protease ist dafür verantwortlich, nur bestimmte Arten von Proteinen abzubauen. Die Trypsinverdauung löst die Bindungen nur in den Aminosäuren Arginin und Lysin. Obwohl Trypsin molekular einer anderen in der Bauchspeicheldrüse gebildeten Protease, Chymotrypsin, sehr ähnlich ist, werden die beiden Enzyme nicht von denselben Proteinketten angezogen.
Die Untersuchung der Trypsinverdauung war relativ einfach, da das Enzym reichlich vorhanden und leicht zu extrahieren und zu reinigen ist. Durch das Einbringen eines Proteins in eine Probe aus reinem Trypsin können Wissenschaftler sehen, wie schnell und effizient die Protease das Protein in kürzere Aminosäureketten zerlegt. Experimente mit Trypsin haben zu Entdeckungen geführt, die es einfacher machen, Enzyme zu untersuchen, die weniger stabil sind.
Von allen Proteasen hebt die Trypsinverdauung die wenigsten Proteinarten hervor. Diese Eigenschaft machen sich Laborwissenschaftler zunutze, die die Protease nutzen, um Lysine und Arginine abzubauen. Trypsin baut diese Moleküle auf vorhersehbare Weise ab, was Wissenschaftlern hilft, bestimmte Aminosäuren im Labor zu isolieren.