La estructura b?sica del anticuerpo es una mol?cula de prote?na en forma de Y que presenta dos cadenas de polip?ptidos pesados ??y dos ligeros. Se puede visualizar la estructura del anticuerpo Y desglosada como una V que se encuentra en una L min?scula con una l?nea en cualquier borde exterior y paralela a la V. La L min?scula, conocida como la regi?n Fc del anticuerpo, incluye las dos cadenas de polip?ptidos pesados , que suben hacia arriba para formar la regi?n V o Fab. Las l?neas internas de la V son los extremos de las cadenas pesadas, mientras que las l?neas externas son las cadenas de polip?ptidos ligeros.
Un anticuerpo, o inmunoglobulina, es una prote?na producida por las c?lulas plasm?ticas en el cuerpo. El sistema inmunitario del cuerpo utiliza anticuerpos para reconocer los ant?genos encontrados en objetos extra?os hostiles, como bacterias y virus, y eliminarlos. Cada anticuerpo se produce en reacci?n a un ant?geno espec?fico que se encuentra en los invasores extra?os.
En cuanto a la estructura del anticuerpo, los extremos superiores de ambos conjuntos de cadenas en la regi?n Fab se conocen como el sitio de uni?n al ant?geno. Estos sitios de uni?n son el ?rea de mayor variaci?n entre dos tipos de anticuerpos. Esto se debe a que el anticuerpo usar? los sitios de uni?n para unirse al ant?geno para el que fue dise?ado.
Los extremos de las cadenas ligeras se pueden clasificar como kappa o lambda en los mam?feros, mientras que los vertebrados inferiores tambi?n tienen una forma iota. La composici?n de la cadena pesada determina la subclase del anticuerpo. Estas cadenas pesadas pueden variar en tama?o y composici?n. Algunos est?n compuestos por alrededor de 450 amino?cidos, mientras que otros tienen alrededor de 550.
La punta de cada tipo de anticuerpo est? compuesta por alrededor de 110 a 130 amino?cidos. Estos consejos se subdividen en dos regiones. La regi?n hipervariable (HV) contiene la variaci?n m?s amplia en amino?cidos, mientras que la regi?n marco (FR) es m?s constante y estable. La regi?n HV hace contacto directo con el ant?geno. Es por eso que a veces se le conoce como la regi?n determinante complementaria (CDR).
Mientras que el extremo superior de la estructura del anticuerpo se une al ant?geno, la regi?n Fc, tambi?n conocida como la regi?n cristalizable por fragmentos, determina c?mo el anticuerpo trata con el ant?geno. Esto significa que el anticuerpo puede regular y estimular una respuesta inmune apropiada. Las regiones constantes se pueden dividir en cinco clases de isotipos: inmunoglobulina M (IgM), inmunoglobulina G (IgG), inmunoglobulina E (IgE), inmunoglobulina D (IgD) e inmunoglobulina A (IgA). La composici?n de la regi?n constante de cada isotipo es id?ntica.