La fluorescence du tryptophane, qui est observée dans les protéines contenant l’acide aminé tryptophane, est un phénomène qui se produit lorsque le tryptophane est exposé à la lumière ultraviolette (UV). Les électrons du tryptophane sont excités à un état d’énergie plus élevé par absorption UV, puis redescendent à l’état fondamental, émettant une fluorescence dans le processus. Le tryptophane est un composant intrinsèquement fluorescent des protéines et a de nombreuses applications en biochimie, où il est utilisé comme sonde pour étudier le repliement et le comportement des protéines.
En tant que l’un des nombreux acides aminés, le tryptophane est une molécule organique qui se lie en chaînes avec d’autres acides aminés pour former des protéines. C’est aussi l’un des 10 acides aminés essentiels dans l’alimentation des êtres humains. Chimiquement, le tryptophane est aromatique, ce qui signifie que sa structure moléculaire comprend un anneau d’atomes connectés de manière à permettre aux électrons de circuler autour de l’anneau. Les électrons de cette structure annulaire absorbent la lumière UV, permettant à la fluorescence du tryptophane d’avoir lieu.
Les électrons d’un atome ou d’une molécule existent généralement dans l’état d’énergie le plus bas possible, l’état fondamental. Lorsqu’un électron absorbe l’énergie d’un photon ou d’une particule lumineuse, l’énergie de ce photon fait passer l’électron à un état d’énergie plus élevé – un état excité. L’électron excité retourne à l’état fondamental en émettant de l’énergie, souvent sous forme de lumière connue sous le nom de fluorescence. La fluorescence du tryptophane est un exemple de ce processus.
La lumière ultraviolette, le même type de lumière que l’on trouve dans la lumière du soleil, n’est pas visible à l’œil humain. Ses longueurs d’onde sont trop courtes pour être perçues visuellement par les humains, allant de 10 nanomètres (nm) à 400 nm de longueur. Le tryptophane peut absorber des longueurs d’onde de la lumière jusqu’à 280 nm de longueur et émet des longueurs d’onde légèrement plus longues sur un spectre, avec la plupart des émissions à environ 320 à 375 nm de longueur.
Les composés organiques, dont le tryptophane, sont analysés en laboratoire à l’aide d’une technique connue sous le nom de spectroscopie de fluorescence. Un faisceau de lumière UV est dirigé vers la protéine ou la structure moléculaire étudiée, provoquant l’excitation de ses électrons. La longueur d’onde de fluorescence que les électrons émettent lorsqu’ils tombent à l’état fondamental est ensuite mesurée. La spectroscopie de fluorescence peut être utile pour étudier la structure repliée des protéines.
La fluorescence du tryptophane fournit également un outil pour analyser les composés biochimiques. Dans la recherche médicale, par exemple, la fluorescence du tryptophane est parfois utilisée comme sonde pour déterminer comment les protéines des tissus ou du sang se comportent ou se lient à d’autres molécules. Les variations des longueurs d’onde de fluorescence peuvent indiquer des changements chimiques dans l’environnement immédiat du tryptophane.