A bioss?ntese de heme ? a s?rie de intera??es qu?micas que resultam na produ??o de heme. Co-fator necess?rio para a atividade biol?gica das prote?nas, o heme funciona como um grupo prot?tico para as hemeprote?nas. Essas hemeprote?nas s?o respons?veis ??pelo transporte e detec??o de gases diat?micos, transfer?ncia de el?trons e cat?lise qu?mica no organismo.
O processo de bioss?ntese do heme come?a nas mitoc?ndrias, que s?o as partes de uma c?lula que produz energia. A glicina e a succinil coenzima A s?o condensadas pela enzima limitadora da taxa de ?cido 5-aminolevul?nico sintase (ALAs), com vitamina B6 como co-enzima. Essa intera??o resulta na produ??o de ?cido D-aminolevul?nico (dALA), que ? ent?o transportado para o citosol.
No citosol, duas mol?culas de ?cido D-aminolevul?nico se combinam e s?o dimerizadas pela desidratase do ?cido aminolevul?nico para produzir o composto de anel pirrole porfobilinog?nio (PBG). A desamina??o por porfobilinog?nio desaminase combina quatro mol?culas de porfobilinog?nio em hidroximetil bilano (HMB), um tetrapirrol linear. A bioss?ntese heme continua ent?o com a hidrolisa??o do hidroximetil bilano em uroporfrinog?nio III com uroporfrinog?nio III sintase. Essa convers?o resulta no fechamento do tetrapirrol, formando um anel.
O ?ltimo passo da bioss?ntese do heme que ocorre no citosol ? a remo??o de grupos carbox?licos do uroporfrinog?nio III pela uroporfrinog?nio III descarboxilase, produzindo di?xido de carbono e coproporfirinog?nio III. A s?ntese ? ent?o transportada de volta para as mitoc?ndrias, onde a remo??o do grupo carboxila e dois ?tomos de hidrog?nio do coproporfirinog?nio III pela coproporfirinog?nio oxidase produz protoporfirinog?nio IX. A protoporfirinog?nio IX oxidase remove ent?o seis ?tomos de hidrog?nio do protoporfirinog?nio IX, produzindo protoporfirina IX. Finalmente, a ferrocelatase insere um ?tomo de ferro na protoporfirina IX, resultando em heme.
Ap?s a bioss?ntese do heme, o heme se liga a uma prote?na para desempenhar uma fun??o espec?fica. Um exemplo comum disso ? a hemoglobina, uma hemeprote?na especializada composta por heme e quatro cadeias de globina. A hemoglobina ? um componente importante dos gl?bulos vermelhos e confere ?s c?lulas sua colora??o vermelha. Nos gl?bulos vermelhos, a hemoglobina transporta oxig?nio para os tecidos do corpo, onde ? liberada para uso. A hemoglobina transporta o di?xido de carbono dos tecidos a serem liberados nos pulm?es.
A bioss?ntese do heme ? prejudicada pela defici?ncia de ferro, devido ? falta de ?tomos de ferro dispon?veis. Posteriormente, o heme n?o pode ser sintetizado e a hemoglobina n?o pode ser formada. Se suficientemente grave, a anemia se desenvolver? como conseq??ncia da falta de gl?bulos vermelhos funcionais com hemoglobina suficiente para transportar a quantidade necess?ria de oxig?nio para os tecidos. A defici?ncia de ferro que impede a bioss?ntese do heme tem muitas causas, incluindo perda cr?nica de sangue, aumento da demanda no corpo, como na gravidez, m? absor??o de ferro e uma dieta pobre em alimentos ricos em ferro.