Uma protease é um membro de um grupo muito grande de enzimas que têm uma variedade de funções no corpo. Uma primária é como uma enzima digestiva para processar proteínas. Sem protease, o corpo não seria capaz de digerir a proteína nos alimentos. Outros tipos de proteases estão envolvidos na regulação de eventos celulares, como a coagulação do sangue. Estes também são chamados de enzimas proteolíticas ou proteinases.
As proteínas são longas cadeias de aminoácidos que são mantidas juntas por ligações peptídicas. Pequenos fragmentos de proteínas são conhecidos como peptídeos, e fragmentos maiores são chamados de polipeptídeos. As enzimas que quebram os peptídeos são chamadas peptidases.
As proteases são tipos de proteínas que aceleram a degradação de outras. Eles diferem na maneira como realizam essa atividade. As exopeptidases cortam os aminoácidos terminais e mordem as proteínas. Eles quebram as ligações peptídicas para liberar aminoácidos. Por outro lado, as endopeptidases agem dentro da proteína e também clivam as ligações peptídicas, produzindo polipeptídeos como resultado de suas atividades.
Existem várias classes de proteases, dependendo do tipo de aminoácido no local em que a reação ocorre e de qualquer molécula adicional necessária para a atividade. Por exemplo, muitas proteínas exigem que um átomo de metal esteja ativo. Eles são conhecidos como metaloproteinases. Outras proteases têm um aminoácido conhecido como serina no seu local ativo e são conhecidas como serina proteases.
Os estudos iniciais de proteases, na fisiologia humana, foram realizados para discernir seu papel na digestão no sistema gastrointestinal. O objetivo da digestão enzimática é quebrar moléculas maiores em moléculas menores. Várias proteases trabalham em conjunto com peptidases para degradar as proteínas nos alimentos para pequenos peptídeos e aminoácidos. Essas moléculas pequenas podem ser absorvidas pelas células intestinais e usadas como combustível ou para construir novas moléculas de proteína.
Uma coisa que todas essas proteases digestivas têm em comum é que são sintetizadas como formas maiores e inativas para impedir que o tecido que as contém seja danificado por enzimas. Tais precursores são conhecidos como zimógenos. Outra característica que eles compartilham é que são todas endopeptidases, embora variem em sua preferência por qual parte das proteínas se separarão. Esta especificidade do substrato é baseada na localização de aminoácidos específicos nas proteínas alvo.
O estômago contém a protease digestiva pepsina, que é estimulada pelo ácido clorídrico do estômago. A pepsina quebra as proteínas em polipeptídeos, que viajam para o intestino. Nesse local, eles são quebrados em pedaços ainda menores pelas proteases digestivas adicionais tripsina e quimotripsina. Todas essas enzimas são serina proteases.
Outros tipos de protease atuam para regular a atividade de outras proteínas. Clivando um site específico em uma proteína, eles podem ativá-los ou desativá-los. Isso pode ser parte de um mecanismo para sinalizar uma mudança fisiológica. Outra função das proteases é ajudar no processamento de proteínas produzidas em formas maiores, como a proteína precursora de amilóide. Outras proteases degradam proteínas que não são mais necessárias para a função celular.