Uma protease ? um membro de um grupo muito grande de enzimas que t?m uma variedade de fun??es no corpo. Uma prim?ria ? como uma enzima digestiva para processar prote?nas. Sem protease, o corpo n?o seria capaz de digerir a prote?na nos alimentos. Outros tipos de proteases est?o envolvidos na regula??o de eventos celulares, como a coagula??o do sangue. Estes tamb?m s?o chamados de enzimas proteol?ticas ou proteinases.
As prote?nas s?o longas cadeias de amino?cidos que s?o mantidas juntas por liga??es pept?dicas. Pequenos fragmentos de prote?nas s?o conhecidos como pept?deos, e fragmentos maiores s?o chamados de polipept?deos. As enzimas que quebram os pept?deos s?o chamadas peptidases.
As proteases s?o tipos de prote?nas que aceleram a degrada??o de outras. Eles diferem na maneira como realizam essa atividade. As exopeptidases cortam os amino?cidos terminais e mordem as prote?nas. Eles quebram as liga??es pept?dicas para liberar amino?cidos. Por outro lado, as endopeptidases agem dentro da prote?na e tamb?m clivam as liga??es pept?dicas, produzindo polipept?deos como resultado de suas atividades.
Existem v?rias classes de proteases, dependendo do tipo de amino?cido no local em que a rea??o ocorre e de qualquer mol?cula adicional necess?ria para a atividade. Por exemplo, muitas prote?nas exigem que um ?tomo de metal esteja ativo. Eles s?o conhecidos como metaloproteinases. Outras proteases t?m um amino?cido conhecido como serina no seu local ativo e s?o conhecidas como serina proteases.
Os estudos iniciais de proteases, na fisiologia humana, foram realizados para discernir seu papel na digest?o no sistema gastrointestinal. O objetivo da digest?o enzim?tica ? quebrar mol?culas maiores em mol?culas menores. V?rias proteases trabalham em conjunto com peptidases para degradar as prote?nas nos alimentos para pequenos pept?deos e amino?cidos. Essas mol?culas pequenas podem ser absorvidas pelas c?lulas intestinais e usadas como combust?vel ou para construir novas mol?culas de prote?na.
Uma coisa que todas essas proteases digestivas t?m em comum ? que s?o sintetizadas como formas maiores e inativas para impedir que o tecido que as cont?m seja danificado por enzimas. Tais precursores s?o conhecidos como zim?genos. Outra caracter?stica que eles compartilham ? que s?o todas endopeptidases, embora variem em sua prefer?ncia por qual parte das prote?nas se separar?o. Esta especificidade do substrato ? baseada na localiza??o de amino?cidos espec?ficos nas prote?nas alvo.
O est?mago cont?m a protease digestiva pepsina, que ? estimulada pelo ?cido clor?drico do est?mago. A pepsina quebra as prote?nas em polipept?deos, que viajam para o intestino. Nesse local, eles s?o quebrados em peda?os ainda menores pelas proteases digestivas adicionais tripsina e quimotripsina. Todas essas enzimas s?o serina proteases.
Outros tipos de protease atuam para regular a atividade de outras prote?nas. Clivando um site espec?fico em uma prote?na, eles podem ativ?-los ou desativ?-los. Isso pode ser parte de um mecanismo para sinalizar uma mudan?a fisiol?gica. Outra fun??o das proteases ? ajudar no processamento de prote?nas produzidas em formas maiores, como a prote?na precursora de amil?ide. Outras proteases degradam prote?nas que n?o s?o mais necess?rias para a fun??o celular.