A quimotripsina é uma enzima digestiva que quebra as proteínas no intestino delgado. É sintetizado como uma molécula maior no pâncreas e transportado de forma inativa. Uma vez no intestino delgado, é ativado por outra enzima digestiva, a tripsina.
A digestão dos alimentos envolve a decomposição de grandes moléculas em pequenas, que podem ser absorvidas pelo sangue. As proteínas são constituídas por cadeias de aminoácidos, ligadas por ligações peptídicas. As enzimas são proteínas que aceleram a taxa de reações e as proteases aceleram a quebra das proteínas. Existem várias proteases diferentes que atuam na digestão, que atuam em diferentes tipos e regiões de proteínas.
A quimotripsina é um tipo de protease que pertence a uma família conhecida como serina proteases, também conhecida como serina endopeptidases. Eles têm esse nome porque possuem o aminoácido serina em seu local ativo. As proteases de serina são sintetizadas de forma inativa e maior, o que permite que sejam transportadas para o local de atividade sem causar danos aos tecidos. A forma inativa da quimotripsina é conhecida como quimotripsinogênio.
Após uma proteólise limitada por tripsina para separar parte do quimotripsinogênio, forma-se uma combinação de duas moléculas de quimotripsina. As duas moléculas se ativam e podem catalisar a quebra das proteínas. A quimotripsina tem preferência por atuar em certos tipos de aminoácidos. Tende a degradar a ligação peptídica usando fenilalanina, triptofano ou tirosina. Todos esses são aminoácidos aromáticos e são assim denominados porque possuem uma estrutura de anel cíclico.
O mecanismo da quimotripsina envolve a hidrólise – dividindo uma molécula de água em duas e adicionando cada fragmento a uma parte diferente da ligação peptídica. Isso quebra o vínculo. Depois que a proteína é fragmentada por essa protease, outras proteases e peptidases continuam a degradá-la, até que ela se decomponha em aminoácidos. Após a digestão, existe uma classe de inibidores naturais da serina-protease no organismo denominados serpinas que inativam as enzimas.
Muitas plantas produzem um inibidor da quimotripsina. Os inibidores de protease em geral são particularmente comuns em sementes de leguminosas e podem ser um mecanismo de defesa contra insetos, limitando a absorção de nutrientes. Além disso, muitas das bactérias que vivem em nossos intestinos produzem inibidores de protease contra enzimas digestivas para ajudá-los a sobreviver sem serem digeridos.
As atividades de quimotripsina e tripsina são testadas clinicamente para testar fibrose cística e insuficiência pancreática. Normalmente, ambas as enzimas são encontradas nas fezes. Caso contrário, são indicados testes adicionais.