Una proteasi è un membro di un gruppo molto ampio di enzimi che hanno una varietà di funzioni nel corpo. Uno primario è come un enzima digestivo per elaborare le proteine. Senza proteasi, il corpo non sarebbe in grado di digerire le proteine ??negli alimenti. Altri tipi di proteasi sono coinvolti nella regolazione degli eventi cellulari, come la coagulazione del sangue. Questi sono anche chiamati enzimi proteolitici o proteinasi.
Le proteine ??sono lunghe catene di aminoacidi tenuti insieme da legami peptidici. Piccoli frammenti di proteine ??sono noti come peptidi e frammenti più grandi sono indicati come polipeptidi. Gli enzimi che scindono i peptidi sono chiamati peptidasi.
Le proteasi sono tipi di proteine ??che accelerano il degrado degli altri. Differiscono nel modo in cui svolgono questa attività. Le esopeptidasi si staccano dagli amminoacidi terminali e rosicchiano via le proteine. Rompono i legami peptidici per rilasciare aminoacidi. Al contrario, le endopeptidasi agiscono all’interno della proteina e scindono i legami peptidici, producendo polipeptidi come risultato delle loro attività.
Esistono diverse classi di proteasi, a seconda del tipo di aminoacido nel sito in cui si verifica la reazione e di eventuali molecole aggiuntive necessarie per l’attività. Ad esempio, molte proteine ??richiedono che un atomo di metallo sia attivo. Sono conosciuti come metalloproteinasi. Altre proteasi hanno un amminoacido noto come serina nel loro sito attivo e sono note come proteasi serine.
Gli studi iniziali sulle proteasi, nella fisiologia umana, sono stati condotti per discernere il loro ruolo nella digestione nel sistema gastrointestinale. L’obiettivo della digestione enzimatica è di scomporre molecole più grandi in molecole più piccole. Diverse proteasi lavorano in concerto con peptidasi per degradare le proteine ??degli alimenti in piccoli peptidi e aminoacidi. Tali piccole molecole possono essere assorbite dalle cellule intestinali e utilizzate come combustibile o per costruire nuove molecole proteiche.
Una cosa che tutte queste proteasi digestive hanno in comune è che sono sintetizzate come forme più grandi e inattive per prevenire il danno enzimatico al tessuto che le contiene. Tali precursori sono noti come zimogeni. Un’altra caratteristica che condividono è che sono tutte endopeptidasi, anche se variano nelle loro preferenze per quale parte delle proteine ??si separeranno. Questa specificità del substrato si basa sulla posizione di aminoacidi specifici nelle proteine ??bersaglio.
Lo stomaco contiene la pepsina digestiva della proteasi, che è stimolata dall’acido cloridrico dello stomaco. La pepsina rompe le proteine ??in polipeptidi, che viaggiano nell’intestino. In questa posizione, sono spezzati in pezzi ancora più piccoli dalla proteasi digestiva aggiuntiva e da chimotripsina. Tutti questi enzimi sono proteasi seriniche.
Altri tipi di proteasi agiscono per regolare l’attività di altre proteine. Claccando un sito specifico su una proteina, possono accenderli o spegnerli. Questo può far parte di un meccanismo per segnalare un cambiamento fisiologico. Un’altra funzione delle proteasi è quella di aiutare nel trattamento delle proteine ??prodotte in forme più grandi, come la proteina precursore dell’amiloide. Altre proteasi degradano le proteine ??che non sono più necessarie per la funzione cellulare.