Eine Immunglobulin-Schwerkette ist eine der vier Hauptkomponenten eines Antikörpers und besteht aus 450 bis 550 Aminosäuren. Alle Immunglobuline werden von Plasmazellen produziert, wenn eine Immunantwort im Körper eingeleitet wird. Der Name Immunglobulin kommt von der Entdeckung, dass sie in Seren, die einen Antikörper enthalten, an globuläre Proteine binden. Der Begriff „schwere Kette“ bezieht sich auf die Länge der Polypeptidsequenz, die mit einer leichten Kette von Immunglobulinen verglichen werden kann, die nur etwa 200 Aminosäuren hat. Die Antigenbindung ist die wichtigste Funktion einer Immunglobulin-Schwerkette, aber in einigen Fällen bietet diese anfängliche Bindung keinen immunvermittelten Schutz oder eine andere Funktion, bis andere „Effektorfunktionen“ wie die Fixierung von Antigen-spezifischen Komplementen auftreten.
Wenn die bloße Bindung eines Antikörpers keine eigene Immunantwort auslöst, kann er an andere Zellen binden, um die biologische Aktivität zu erhöhen. Lymphozyten, die wichtigsten „Kämpfer“-Zellen des Körpers, Phagozyten, also Zellen, die Fremdstoffe aufnehmen und entsorgen, und Blutplättchen haben alle Rezeptoren für Immunglobulin. Eine weitere Funktion einer schweren Immunglobulinkette besteht darin, das Immunglobulin an Rezeptoren auf Zellen zu binden, die als Trophoblasten bezeichnet werden, die sich während der Schwangerschaft auf der Plazenta befinden. Diese Bindung ermöglicht es dem Immunglobulin, die Plazentaschranke zu überwinden, was zu übertragenen Antikörpern und einer vererbten Immunität von der Mutter auf das Neugeborene führt. Die Fixierung anderer chemischer Komplemente durch Immunglobulin ist für Aktivitäten wie die Lyse unerwünschter Zellen und die initiierte Freisetzung von sekundären Chemikalien verantwortlich.
Die spezifischen Abschnitte einer schweren Immunglobulinkette, die die Mehrheit der Antigenbindungsstellen enthalten, werden Fab-Fragmente genannt. Ein Immunglobulin wird oft in seine Grundstücke zerlegt, bevor die Fab-Fragmente effizient verwertet werden können. Ein Enzym, Papain, bricht das Immunglobulin an seinen Gelenkbereichen, was zwei identische Immunglobulin-Schwerketten und zwei identische Immunglobulin-Leichtketten produziert. Eines der Fab-Fragmente, das nur auf einer schweren Immunglobulinkette gefunden wird, ist das Fab-Fc-Fragment. Das Fab-Fc-Fragment enthält zwei Regionen, die speziell als H2 und H3 bekannt sind, und jede immunvermittelte Aktivität, die diese Abschnitte verwendet, hängt vom Abbau des Immunglobulinmoleküls ab, da H2 und H3 an den schweren Ketten exponiert bleiben.
Immunglobulin wird von Forschern oft in fünf Klassen eingeteilt, basierend auf den leicht erkennbaren Unterschieden in der Aminosäuresequenz seiner schweren Kette. Die Unterschiede können nachgewiesen werden, indem Antikörper gegen schwere Immunglobulinketten gerichtet werden und die biologische Reaktion oder deren Fehlen festgestellt wird. Einige gängige Immunglobulinklassen umfassen die schwere Gamma-Kette (IgG), die schwere Mu-Kette (IgM) und die schwere Alpha-Kette (IgA).