Proteine sind lebensnotwendig und kommen in vielen Formen vor. Ihre Struktur kann variieren, was einen erheblichen Einfluss auf die Funktionen von Aminosäuren und verschiedene biologische Funktionen haben kann. Eine Alpha-Helix besteht aus einer Kette von Aminosäuren, die durch Wasserstoff gebunden sind, was die Helix als sekundäre Proteinstruktur klassifiziert. Es ist typischerweise 10 Aminosäuren lang und hat Eigenschaften, die einer Feder ähneln. Kräfte, die die Bindungen aufbrechen können, können eine einzelne Helix sowie die Struktur von Zellen und die Bindung von Desoxyribonukleinsäure (DNA) beschädigen.
Wenn eine Alpha-Helix bricht, kann dies dazu führen, dass sich andere lokale Proteine abwickeln. Zellfunktionen und höhere biologische Funktionen können gestört werden. Alpha-Helices speichern Energie in ihren Bindungen, und es braucht eine Kraft, die stark genug ist, um jede Bindung zu brechen, damit die Strukturen ihre Form auflösen. Sie kommen in verschiedenen Motiven vor, beispielsweise als Helix-Turn-Helix-Motive, und haben einen Durchmesser, der dem einer Furche in der DNA entspricht.
Das Protein Alpha-Helix dient als strukturell tragende Komponente für die DNA und im größeren Maßstab für zelluläre Zytoskelette. Auf größeren biologischen Dimensionen sind Alpha-Helices wichtig beim Aufbau von Haaren sowie Wolle und Hufen. Sie spielen auch eine Rolle beim Aufbau anderer Strukturen, wie dem Alpha-Helix-Beta-Faltblatt, in dem zwei oder mehr Aminosäureketten parallel sitzen. Es gibt mehrere Wasserstoffbrückenbindungen, die sich zwischen den Strängen des Beta-Faltblatts bilden, um eine starre Struktur zu bilden. Eine Seite kann gegen Wassermoleküle resistent sein, während die andere geladen ist und mit Wasser interagieren oder von diesem verändert werden kann.
Polare Ladung trägt zur Stabilität bei. Eine Alpha-Helix ist typischerweise an einem Ende positiv und am anderen negativ geladen, was die Struktur destabilisieren kann. Normalerweise befindet sich am positiven Ende eine negativ geladene Aminosäure, manchmal findet man jedoch am negativen Ende ein positiv geladenes Protein. Beide Anordnungen stabilisieren die Helix und halten sie intakt.
Jede Alpha-Helix ist submikroskopisch, weist jedoch eine gewisse mechanische Beständigkeit auf, sogar auf molekularer Ebene. Den Proteinen wird eine gewisse Elastizität und Festigkeit zugeschrieben, aber die Wirkung mechanischer Belastung auf diese Strukturen ist nicht vollständig verstanden. Wie es zu einer Verformung oder einem Versagen kommt, ist nicht bekannt, aber wenn es bricht und sich abwickelt, kann dies für Zellen und die biologischen Funktionen von Organismen schädlich sein.