Enzymkatalyse ist ein Prozess, bei dem das Enzym mit einem anderen Molekül reagiert, das als Substrat bekannt ist. Diese Katalyse chemischer Reaktionen senkt die Aktivierungsenergie (Ea), die dann den Reaktantenmolekülen genügend Energie zur Bildung einer neuen Substanz zur Verfügung stellt. Das Enzym verbindet sich mit dem Substrat und wandelt das Molekül in ein neues Produkt um. Im Gegensatz zum Substrat bleibt das Enzym nach dem Prozess unverändert und kann mehrere solcher Prozesse ausführen. Eine weitere Rolle der Enzyme besteht darin, chemische Reaktionen zu stabilisieren sowie als Katalysatoren zu wirken.
Ein Katalysator hat die Fähigkeit, ganz zu bleiben und gleichzeitig die Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion zu erhöhen. Künstliche Katalysatoren können ähnliche chemische Reaktionen durchführen; sie sind jedoch nicht so stark und können nicht mit der Beschleunigungsrate konkurrieren, die bei einer natürlichen Enzymkatalyse auftritt. Die Enzymkatalyse beim Menschen findet normalerweise bei einer Temperatur von etwa 37 Grad Celsius (99 Grad Fahrenheit) statt.
Die aus Aminosäureketten bestehenden Enzyme haben eine dreidimensionale Form, die durch hohe Temperaturen und ein Ungleichgewicht des potentiellen Wasserstoffs, auch bekannt als pH-Gleichgewicht, leicht verändert wird. Bestimmte Chemikalien, freie Radikale und Schwermetalle können auch die Form von Enzymen verändern und die Enzymkatalyse stören. Verliert das Enzym seine Form, ist es nicht mehr in der Lage, biochemische Reaktionen zu katalysieren.
Das beliebteste Modell der Enzymkatalyse ist das induzierte Anpassungsmodell, bei dem das Substrat mit einer kleinen aktiven Fläche des Enzyms, dem so genannten aktiven Zentrum, verzahnt wird. Sobald die Verklebung abgeschlossen ist, wird ein neues Produkt aus dem aktiven Bereich freigegeben. Während des Bindungsprozesses verändert das Enzym leicht seine Form, aber wenn das neue Produkt freigesetzt wird, ist das Enzym bereit für die nächste chemische Reaktion.
Differentielle und gleichförmige Bindung sind die primären Wege, auf denen Bindung auftritt. Die differenzielle Bindung besteht nur aus einer starken Übergangsbindung. Eine einheitliche Bindung umfasst andererseits sowohl eine starke Substrat- als auch eine Übergangszustandsbindung. Beide Mechanismen können ablaufen, wenn kleine substratungebundene Enzyme vorhanden sind.
Die differenzielle Bindung ist jedoch wesentlich für die Senkung des Ea, wenn die Enzyme gesättigt sind, d. h. eine hohe Affinität aufweisen, was der häufigste Mechanismus ist, da die meisten Enzyme auf diese Weise arbeiten. Nachdem sich die Bindung gebildet hat, wird die Energie des Übergangszustands reduziert und ein alternativer Weg für die chemische Reaktion bereitgestellt. Dadurch kann die Enzymkatalyse stabil bleiben.