Ubiquitin (Ub)-Protein ist ein regulatorisches Protein, das im gesamten Gewebe eukaryontischer Organismen vorkommt, die komplexe Zellstrukturen aufweisen, die von Membranen umgeben sind. Tiere, Pflanzen und Pilze sind in dieser Kategorie enthalten. Die Hauptaufgabe des Ubiquitin-Proteins besteht darin, andere Proteine zur Zerstörung zu markieren. Wenn sich mindestens vier an ein anderes Protein binden, beginnt die Zelle, es zu zerlegen.
Das Ubiquitin-Protein besteht aus einer Sequenz von nur 76 Aminosäuren und variiert zwischen den Organismen kaum. Es gibt nur einen geringfügigen Unterschied zwischen der menschlichen Version und der in Hefe gefundenen, was darauf hindeutet, dass ihre Struktur für die komplexe Zellfunktion unerlässlich ist. Die Aminosequenz wurde im Laufe der Evolutionsgeschichte konserviert.
Zellen bauen ständig Proteine auf, die bestimmte Funktionen erfüllen. Die Zerlegung dieser Art von Protein ist eine wirksame Methode, um sicherzustellen, dass der damit verbundene Prozess gestoppt wird. Ubiquitin-Protein spielt eine zentrale Rolle bei der Eliminierung nicht mehr benötigter Proteine. Bei einer sogenannten Ubiquitinierung erhalten die zu recycelnden Proteine einen molekularen Tag, das Ubiquitin-Protein.
Es wird angenommen, dass regulatorische Proteine, die ihre Funktion erfüllt haben, ein Signal auslösen, das das Ubiquitin-Protein anzieht. Drei Arten von Enzymen werden benötigt, um die Bindung zu vervollständigen. E1 oder Ub-aktivierende Enzyme versetzen das Ubiquitin in einen reaktiven Zustand. Die Bindung an das Protein wird durch E2 oder Ub-konjugierende Enzyme katalysiert. Ein dritter Enzymtyp, E3, identifiziert das zu entfernende Protein.
Ein einzelner Organismus kann viele verschiedene Versionen dieser Enzyme enthalten. In Hefe gibt es beispielsweise über ein Dutzend Varianten des E2-Enzyms. Es wird angenommen, dass eine Kombination dieser Varianten das Ubiquitin-Tagging von Proteinen erleichtert, die mit spezifischen Funktionen assoziiert sind.
Ein durch vier oder mehr Tags identifiziertes Protein wird in das Proteasom eingespeist, eine hohle Struktur, die Proteine in einzelne Teile zerlegt. Das Ubiquitin-Protein-Tag wirkt wie ein chemischer Schlüssel zum Öffnen des Proteasoms. Wenn die Demontage beginnt, werden die Ub-Tags freigegeben und können wieder verwendet werden. Den Entdeckern dieses Verfahrens wurde 2004 der Nobelpreis für Chemie verliehen.
Das Ubiquitin-Protein spielt bei vielen verschiedenen zellulären Prozessen eine zentrale Rolle. Eine Dysfunktion bei Ub-vermittelten Prozessen kann zu einer Reihe von pathologischen Zuständen führen. Bestimmte Krebsarten, Störungen des Immunsystems und degenerative Nervenerkrankungen wurden mit einer falschen Ub-Funktion in Verbindung gebracht, was mögliche Behandlungsoptionen oder Wege für weitere Forschungen vorschlägt.