Hay cuatro subclases de inmunoglobulina G, cada una numerada por su abundancia relativa en el cuerpo. Estas moléculas son una parte importante del sistema inmune. Todas las moléculas de inmunoglobulina G están formadas por cuatro cadenas de aminoácidos, conectadas en una bisagra central de tal manera que tres extremos se extienden desde el centro. Las subclases difieren solo en aproximadamente el 5% de sus aminoácidos, y son las diferencias en la bisagra que conecta las cuatro cadenas las responsables de las diferencias estructurales y funcionales entre ellas.
De las cuatro subclases de inmunoglobulina G, la inmunoglobulina G1 es, con mucho, la más abundante. Esta molécula constituye más de la mitad de la inmunoglobulina G total en el cuerpo humano y más de una cuarta parte de la cantidad de inmunoglobulina de cualquier clase. Es capaz de unirse rápida y fácilmente a proteínas extrañas, lo que lo convierte en un anticuerpo eficaz. La inmunoglobulina G1 también puede atravesar fácilmente la barrera placentaria, lo que la hace instrumental en la creación de un sistema inmune temporal en un recién nacido.
La inmunoglobulina G2 es la segunda subclase más abundante de inmunoglobulina G. Es el más pequeño de estos tipos de anticuerpos y también el más inflexible porque hay más conexiones dentro de la bisagra de la molécula. Aunque significativamente más abundante que las subclases G3 o G4, este anticuerpo causa la menor cantidad de daño a los antígenos. Aunque no es tan efectivo como otros anticuerpos en su clase, la longitud corta de la bisagra lo hace menos susceptible al daño de las moléculas que podrían dañarlo.
La bisagra dentro del anticuerpo de inmunoglobulina G3 es, con mucho, la más larga en todas las subclases de inmunoglobulina G. Esta región de la molécula contiene 62 aminoácidos, en comparación con 15 en la siguiente bisagra más larga, que se encuentra en la inmunoglobulina G1. La longitud de la bisagra permite que la inmunoglobulina G3 se una y elimine de manera rápida y efectiva los antígenos. Por otro lado, la longitud de la bisagra también hace que esta subclase de inmunoglobulina G sea la más susceptible al daño de otras moléculas.
La menos abundante de las subclases de inmunoglobulina G es la inmunoglobulina G4. Este anticuerpo tiene la bisagra del mismo tamaño que la inmunoglobulina G2 pero carece de los enlaces químicos adicionales que hacen que la inmunoglobulina G2 sea particularmente rígida. Es el anticuerpo más común en esta clase para responder a los alérgenos, aunque también puede unirse a virus y bacterias.