Les radicaux libres sont produits dans le cadre normal du métabolisme cellulaire. Ces composés comprennent les peroxydes, des composés oxydants qui peuvent endommager l’ADN, les lipides et les protéines. Ce stress oxydatif peut contribuer à des maladies comme l’athérosclérose et au processus de vieillissement. La glutathion peroxydase (GPx) est un type d’enzyme qui sert d’antioxydant cellulaire. Il réduit le groupe peroxyde en un groupe alcool relativement peu réactif, en utilisant le glutathion comme agent réducteur, et protège ainsi la cellule des dommages oxydatifs.
Lorsqu’un composé est oxydé, il cède un électron. Avec les composés contenant de l’oxygène, il en résulte un composé instable qui prendra un électron d’une substance voisine pour se stabiliser, causant potentiellement de gros dommages aux composants cellulaires. Les peroxydes sont des composés constitués de deux molécules d’oxygène reliées par une seule liaison qui sont hautement oxydantes. Ces substances peuvent être réduites et rendues moins nocives par des enzymes appelées peroxydases. Cette activité est un mécanisme de détoxification antioxydant important pour pratiquement tous les organismes qui vivent dans une atmosphère d’oxygène, y compris les micro-organismes.
Les peroxydases du type connu sous le nom de peroxydase de raifort ont un groupe hème contenant du fer sur leur site actif. Au lieu de cela, la glutathion peroxydase a le sélénium métallique sur son site actif. C’est l’une des raisons pour lesquelles le sélénium est nécessaire dans l’alimentation humaine. Ce type de peroxydase utilise le composé soufré glutathion pour réduire les peroxydes et les détoxifier.
La glutathion peroxydase comprend une famille d’enzymes. Ainsi, il existe un certain nombre de protéines étroitement apparentées produites par différents gènes humains. Les diverses enzymes semblent avoir des fonctions distinctes. Ils sont produits dans des tissus disparates et varient selon les types de réactions induites par les enzymes.
Huit types différents ont été identifiés chez l’homme en 2010, tous codés par des gènes distincts. La forme principale semble être GPx1. C’est la plus courante de ces enzymes et on la trouve dans le cytosol de la plupart des tissus de mammifères. Cette forme de glutathion peroxydase est la plus efficace pour réduire le peroxyde d’hydrogène pour produire de l’eau comme produit final.
Le peroxyde d’hydrogène est un composé fréquemment trouvé dans les cellules qui se dégrade facilement en radicaux libres. Il est produit à la suite de l’activité du système immunitaire des animaux. Ce composé est toxique, cependant, et il y a un besoin de la présence généralisée d’une enzyme pour le détoxifier. Heureusement, GPx1 est couramment présent pour remplir un tel rôle en réduisant le peroxyde d’hydrogène en eau. Certains groupes ethniques possèdent une version modifiée de cette enzyme qui améliore leur résistance au paludisme.
Un autre type de glutathion peroxydase qui est une enzyme antioxydante importante est le GPx4. Les lipides peuvent être oxydés pour former des hydroperoxydes, une forme de peroxyde particulièrement dommageable. Ces lipides réactifs peuvent endommager les lipides qui les entourent, entraînant des conditions potentielles telles que l’inflammation et les maladies cardiaques. Également connu sous le nom d’hydroperoxyde de phospholipide, le GPx4 réduit ces lipides endommagés des peroxydes aux alcools. Cette forme de glutathion peroxydase est également largement présente dans les cellules, mais est exprimée à un niveau inférieur à celui de GPx1.