Le cellule scompongono le proteine ??per una serie di ragioni, che vanno dall’inattivazione dopo l’uso all’aiuto nella segnalazione cellulare. Questo processo, noto come degradazione delle proteine ??o proteolisi, si svolge costantemente all’interno delle cellule. I livelli di proteine ??devono rimanere entro livelli specifici affinché le cellule funzionino correttamente, quindi le cellule hanno una varietà di modi per digerire queste molecole.
Diverse proteine ??si decompongono a velocità variabili. Le proteine ??e gli enzimi strutturali tendono a durare più a lungo delle proteine ??regolatrici e possono avere emivite da uno a tre giorni. A seconda della proteina, ogni ora da meno del 10% delle molecole disponibili al 100% può essere scomposto.
La degradazione delle proteine ??richiede energia sotto forma di adenosina trifosfato (ATP). L’ATP è consumato da speciali enzimi cellulari, chiamati proteasi, il cui compito è digerire le proteine ??nei loro aminoacidi componenti. A causa del fabbisogno energetico della proteolisi, ciò non si verifica semplicemente in modo casuale. Alcuni composti invece possono contrassegnare le proteine ??per la distruzione.
Per le proteine ??regolatorie che esistono solo da 5 a 120 minuti prima della degradazione, l’ubiquitina a piccole proteine ??svolge un ruolo. Le proteine ??più longevi possono essere etichettate con ubiquitina per contrassegnarle per la distruzione. Ciò avvisa i complessi di proteasi più grandi, chiamati proteasomi, che una proteina dovrebbe essere scomposta. La proteina viene prelevata all’interno e digerita all’interno del proteasoma, una struttura esistente sia nel nucleo cellulare che nel corpo cellulare.
Le proteasi che promuovono il degrado proteico e comprendono il proteasoma non sono prodotte nelle loro forme attive. Sono creati come pre-proteine, che sono di dimensioni maggiori. L’attivazione di queste proteine ??di solito richiede la rimozione di una proteina inibitoria o la scissione di una certa area sulla proteina.
Esistono numerosi enzimi in grado di degradare le proteine. Ognuno divide i legami peptidici carbonio-azoto che esistono tra gli aminoacidi. Le proteasi serine hanno enzimi come la tripsina e l’elastasi, che usano un residuo dell’amminoacido serino per attaccare il legame peptidico. Altre proteasi usano zinco, residui di aspartato o altre molecole per promuovere la rottura del legame peptidico.
Le strutture chiamate lisosomi possono anche degradare le proteine ??in modo non specifico. Questi esistono come compartimenti sigillati all’interno della parete cellulare. Sono in grado di assorbire proteine ??e digerirle rapidamente.
I tassi esatti di digestione dipendono da determinate condizioni. Una mancanza di nutrienti, ad esempio, accelererà queste percentuali. Le molecole meno essenziali sono prima soggette alla degradazione delle proteine, poiché la loro proteolisi libererebbe gli aminoacidi per formare le proteine ??più necessarie.