La digestione con tripsina si verifica quando lunghe catene di proteine ??vengono spezzate in catene di aminoacidi più piccole. Il corpo utilizza quindi questi aminoacidi in molti processi cellulari diversi. Una classe di enzima chiamata proteasi, la tripsina è una sostanza chimica che inizia nel pancreas come triptasi. Quando la triptonasi raggiunge l’intestino tenue, viene scomposta nella sua forma attiva, la tripsina, ed è in grado di digerire le proteine.
Le proteine ??sono un componente importante in molte funzioni del corpo. Mentre il corpo è in grado di riciclare una grande percentuale del suo fabbisogno proteico giornaliero da cellule morte ed enzimi che hanno completato i loro compiti, richiede proteine ??aggiuntive sotto forma di alimenti digeriti. Le proteasi, compresa la tripsina, vengono rilasciate nel tratto digestivo dove attaccano i legami che tengono insieme lunghe molecole proteiche.
Il pancreas è responsabile della produzione di tripsina e del rilascio nel tratto digestivo. Prima che raggiunga l’intestino tenue, è inerte in modo da non danneggiare il pancreas. Una volta raggiunta la posizione finale, viene attivata la tripsina. Quando la digestione con tripsina è completa, l’enzima tripsina stessa viene scomposto in aminoacidi e riciclato.
L’ambiente nello stomaco è altamente acido, il che significa che il pH è inferiore al valore neutro di 7. Questa acidità aiuta a scomporre pezzi di cibo in una pasta. Una volta che la materia alimentare lascia lo stomaco ed entra nell’intestino, tuttavia, il pH diventa leggermente alcalino, o maggiore di 7. La digestione con tripsina è più efficace negli ambienti in cui il pH di circa 8.
Ogni tipo di proteasi è responsabile della scomposizione solo di tipi specifici di proteine. La digestione con tripsina dissolve i legami solo negli aminoacidi arginina e lisina. Sebbene la tripsina sia molecolarmente abbastanza simile a un’altra proteasi formata nel pancreas, la chimotripsina, i due enzimi non sono attratti dalle stesse catene proteiche.
Lo studio della digestione con tripsina è stato relativamente semplice perché l’enzima è abbondante e facile da estrarre e purificare. Inserendo una proteina in un campione di tripsina pura, gli scienziati sono in grado di vedere con quanta rapidità ed efficacia la proteasi scompone le proteine ??in catene di amminoacidi più brevi. La sperimentazione sulla tripsina ha portato a scoperte che hanno reso più semplice lo studio di enzimi meno stabili.
Di tutte le proteasi, la digestione con tripsina individua il minor numero di proteine. Questa qualità viene sfruttata dagli scienziati di laboratorio, che usano la proteasi per abbattere lisine e arginine. La tripsina scompone queste molecole in modo prevedibile, il che aiuta gli scienziati a isolare alcuni aminoacidi in laboratorio.