Una peroxidasa es una de varias enzimas que actúan como catalizadores para permitir que tengan lugar una variedad de procesos biológicos. Específicamente, promueven la oxidación de varios compuestos utilizando peróxidos de origen natural, especialmente peróxido de hidrógeno (H2O2), que se reducen y forman agua. Los peróxidos se crean como subproductos de diversas reacciones bioquímicas dentro de los organismos, pero pueden causar daños ya que son agentes oxidantes. Las peroxidasas descomponen estos compuestos en sustancias inofensivas agregando hidrógeno, obtenido de otra molécula, conocida como molécula donante, en una reacción de reducción-oxidación (redox) en la que el peróxido se reduce para formar agua y la otra molécula se oxida. Existe una gran cantidad de estas enzimas y se encuentran en plantas y animales, incluidos los humanos.
Estructura y propiedades
Como todas las enzimas, las peroxidasas son moléculas complejas muy grandes con formas complicadas que involucran múltiples pliegues. Vienen en una variedad de tipos, algunos de los cuales pueden usar una amplia variedad de moléculas donantes y reducir una amplia gama de peróxidos, y algunos de los cuales son mucho más específicos. Las enzimas tienen un «sitio activo», que es la parte de la molécula donde tiene lugar la reacción. Esto puede estar en una parte fácilmente accesible de la molécula, o puede estar escondido en un pliegue, donde solo puede ser alcanzado por una molécula de la forma exacta correcta. La peroxidasa de rábano picante (HRP) es un ejemplo de una enzima que puede utilizar una amplia variedad de moléculas donantes y peróxidos.
Papel en los sistemas biológicos
Varias peroxidasas se encuentran en las plantas, donde pueden ayudar a minimizar el daño causado por factores de estrés o plagas de insectos. Cuando las plantas están sujetas a estrés, como sequía o altas temperaturas, o al ataque de plagas, esto tiende a provocar la liberación de especies reactivas de oxígeno (ROS). Estas son formas de oxígeno o compuestos de este elemento, incluido el peróxido de hidrógeno, en el que el oxígeno es muy reactivo y puede dañar o matar las células. Se cree que las peroxidasas eliminan las ROS, lo que ayuda a prevenir daños.
En los seres humanos y otros mamíferos, un grupo de estas enzimas llamadas glutationes, que contienen el elemento selenio, se encuentran tanto dentro como fuera de las células. Algunas de estas reacciones catalizan reacciones que involucran H2O2, mientras que otras usan compuestos de peróxido de lípidos (grasas y aceites). Su función principal parece ser la de eliminar estos agentes oxidantes potencialmente dañinos. Las peroxidasas en la saliva también permiten reacciones redox entre H2O2 y químicos llamados tiocianatos, produciendo compuestos que pueden matar microorganismos potencialmente dañinos. La peroxidasa tiroidea libera yodo de los nutrientes para formar hormonas tiroideas esenciales.
Un uso inusual de estas enzimas ocurre en un grupo de insectos conocidos como escarabajos bombarderos. Tienen una cámara que contiene una mezcla de peróxido de hidrógeno y sustancias químicas llamadas hidroquinonas. Cuando se ven amenazados, los mezclan con peroxidasas, que catalizan una reacción redox en la que se libera mucho calor, con el líquido resultante expulsado explosivamente a 212 ° F (100 ° C). Es una forma muy eficaz de disuadir a los depredadores.
Utiliza materiales de
El estudio de las peroxidasas de origen vegetal, como la HRP derivada de la raíz de rábano picante, ha avanzado en los campos de la biología molecular y la inmunohistoquímica, también conocida como histoquímica. En el primero, la HRP se usa para detectar anticuerpos de peroxidasa que pueden indicar una condición autoinmune que causa problemas de tiroides. También se utiliza para medir los niveles de glucosa en suero u orina. Como herramienta de diagnóstico en patología, el HRP tiene la capacidad de apuntar y unirse a ciertos biomarcadores que se encuentran en las células cancerosas y producir una reacción de tinción cuando se introduce en las muestras de biopsia. Además de estar fácilmente disponible y de ser económico de obtener, el HRP se considera particularmente útil para tales pruebas debido a que es muy estable y está abierto a reaccionar con una variedad de moléculas donantes.
Historia
La investigación sobre la naturaleza de estas enzimas fue impulsada por experimentos sobre la descomposición del peróxido de hidrógeno realizados por el barón y químico francés Louis Jacques Thénard a mediados del siglo XIX. Habiendo sido el primero en producir el compuesto en un laboratorio, más tarde descubrió que muchos materiales animales y vegetales podían convertirlo en agua y oxígeno, y que la misma muestra de material podía hacerlo muchas veces. Esto fue curioso, como si se tratara de una simple reacción química entre el peróxido y algo en el material orgánico, debería detenerse una vez que el agente activo se haya agotado. Esto llevó al descubrimiento de catalizadores, sustancias que permiten una reacción química sin participar realmente en ella, y, específicamente, peroxidasas.