La tyrosine kinase est une enzyme qui active ou désactive d’autres protéines dans les cellules des animaux. Pour ce faire, il transfère une molécule de phosphate à la tyrosine, un acide aminé spécifique de la protéine cible, qui active ou désactive la fonction biologique de la cible. Ce processus contrôle de nombreux aspects du métabolisme et de la division cellulaire normale. Il existe de nombreux types de tyrosine kinase, dont beaucoup nécessitent des signaux extérieurs avant de devenir chimiquement actifs. Dans certaines formes de cancer, la croissance tumorale est favorisée par l’activité incontrôlée des kinases.
La phosphorylation est l’ajout d’un groupe phosphate à une protéine, généralement une enzyme, provoquant des changements structurels. La tyrosine kinase est un sous-type de protéine kinase, une enzyme qui phosphoryle un acide aminé – ou convertit l’acide aminé en un phosphate organique. Ces catalyseurs sont à leur tour activés ou désactivés par le procédé, car leurs activités dépendent des modifications de leurs structures chimiques. De nombreux processus biochimiques normaux et même malades sont contrôlés par la phosphorylation. La tyrosine kinase transfère le groupe phosphate de la molécule énergétique omniprésente ATP vers un site sur l’acide aminé tyrosine.
Dans de nombreux organismes, y compris les humains et d’autres mammifères, la phosphorylation de la tyrosine est essentielle aux processus de développement des organes et des tissus, du mouvement cellulaire et de la prolifération cellulaire. Les gènes qui codent pour les nombreuses enzymes tyrosine kinase différentes sont bien représentés dans le génome humain puisque les effets des kinases changent dans près d’un tiers des protéines du corps. Les tyrosine kinases régulent les enzymes en modifiant la capacité catalytique de la protéine par phosphorylation. Cela modifie la vitesse d’une réaction biochimique cellulaire, telle que le métabolisme, et peut l’empêcher de se produire.
Comme de nombreuses molécules biologiquement importantes, certaines tyrosine kinases nécessitent une activation par d’autres protéines avant de commencer à phosphoryler un acide aminé. Ce sous-groupe d’enzymes est appelé récepteur tyrosine kinase, composé qui ne catalysera pas le transfert de groupe phosphate à l’intérieur d’une cellule avant d’être lié par une molécule spécialisée appelée ligand. À ce stade, une réaction en chaîne commence au moment de la phosphorylation, déclenchant une cascade de messagers chimiques pour atteindre le noyau de la cellule. Là, ils amènent les gènes du noyau à fabriquer plus ou moins un produit protéique souhaité, qui est généralement une autre enzyme.
Les dysfonctionnements des récepteurs tyrosine kinases sont liés au développement de certains cancers. La mutation du gène qui code ces protéines peut les rendre hyperactives, phosphorylant constamment la tyrosine dans une cellule, que cela soit nécessaire ou non pour les tissus environnants. Normalement, ces kinases nécessitent un ligand pour les activer, mais les formes mutantes fonctionnent sans aucun signal provenant d’autres parties de la cellule. Dans certains programmes de recherche, un inhibiteur de la tyrosine kinase a été utilisé pour prévenir la croissance des cancers, renforçant les preuves soutenant un lien entre la phosphorylation incontrôlée de la tyrosine et la croissance des cellules malignes.