L’ubiquitine est un type de protéine présente dans les cellules eucaryotes. Les cellules eucaryotes ont un noyau cellulaire et se trouvent chez les humains, les animaux, les plantes et les champignons. À l’intérieur des cellules, les protéines sont continuellement synthétisées et décomposées, ou dégradées, et le système ubiquitine aide à réguler ce renouvellement des protéines. L’ubiquitine s’attache aux protéines qui doivent être dégradées, les marquant efficacement. Ensuite, les protéines sont transportées vers une structure appelée protéasome où la dégradation a lieu.
Les protéines sont constituées d’unités appelées acides aminés, et 76 acides aminés constituent la petite protéine d’ubiquitine. La séquence de ces acides aminés ne change pas beaucoup dans différents organismes, de sorte que l’ubiquitine de levure et l’ubiquitine humaine ne contiennent qu’environ trois différences de séquence. L’ubiquitine tire son nom du mot ubiquitaire, qui fait référence à quelque chose que l’on trouve partout. Comme son nom l’indique, l’ubiquitine n’est pas limitée à une partie de la cellule mais est présente partout. Le système ubiquitine est impliqué dans de nombreux processus cellulaires où la modification des protéines se produit, y compris la croissance, la division et la mort des cellules, ainsi que la copie et la réparation de l’ADN.
Avant que le système d’ubiquitine puisse commencer à fonctionner, l’ubiquitine doit être activée. Cette étape nécessite de l’énergie sous forme d’adénosine triphosphate (ATP), une structure qui transporte l’énergie chimique à l’intérieur de la cellule. L’énergie est nécessaire pour permettre à une enzyme appelée E1 d’activer l’ubiquitine.
Ensuite, deux autres enzymes du système d’ubiquitine, appelées E2 et E3, agissent ensemble pour attacher l’ubiquitine à la protéine cible. On pense que E3 aide également à identifier la protéine, et une ou plusieurs molécules d’ubiquitine peuvent alors s’y attacher. Le signal qui marque une protéine pour la reconnaissance par le système ubiquitine n’est pas connu, bien que les scientifiques pensent que certains acides aminés peuvent être responsables, dont certains peuvent rester cachés à moins que la protéine ne se déploie ou ne participe à une réaction.
Enfin, la protéine avec son marqueur ubiquitine est transférée dans un protéasome pour être dégradée. Certains scientifiques pensent que l’ubiquitine aide à maintenir la protéine attachée au protéasome pendant la dégradation, l’empêchant de se détacher trop tôt. Les protéasomes sont des machines cylindriques de dégradation des protéines constituées d’un empilement d’anneaux. Les anneaux à chaque extrémité du cylindre sont inactifs tandis que les anneaux centraux sont actifs et enferment une chambre dans laquelle les protéines sont décomposées. Les capuchons aux deux extrémités du cylindre se fixent à l’ubiquitine et dirigent les protéines dans la chambre pour la dégradation.