As células quebram proteínas por uma variedade de razões, desde a inativação após o uso até a assistência na sinalização celular. Esse processo, conhecido como degradação de proteínas ou proteólise, ocorre constantemente dentro das células. Os níveis de proteína devem permanecer dentro de níveis específicos para que as células funcionem corretamente, para que as células tenham várias maneiras de digerir essas moléculas.
Diferentes proteínas se decompõem em taxas variáveis. As proteínas e enzimas estruturais tendem a durar mais que as proteínas reguladoras e podem ter meia-vida de um a três dias. Dependendo da proteína, menos de 10% das moléculas disponíveis e 100% podem ser decompostas a cada hora.
A degradação de proteínas requer energia na forma de trifosfato de adenosina (ATP). O ATP é consumido por enzimas celulares especiais, chamadas proteases, cujo trabalho é digerir proteínas em seus aminoácidos componentes. Devido à necessidade de energia da proteólise, isso simplesmente não ocorre aleatoriamente. Certos compostos podem marcar proteínas para destruição.
Para proteínas reguladoras que existem apenas 5 a 120 minutos antes da degradação, a pequena proteína ubiquitina desempenha um papel. As proteínas de vida mais longa podem ser marcadas com ubiquitina para marcá-las para destruição. Isso alerta os complexos maiores de protease, chamados proteassomas, que uma proteína deve ser quebrada. A proteína é levada para dentro e digerida dentro do proteassoma, uma estrutura existente tanto no núcleo da célula quanto no corpo da célula.
As proteases que promovem a degradação de proteínas e compreendem o proteassoma não são produzidas em suas formas ativas. Eles são criados como pré-proteínas, que são maiores em tamanho. A ativação dessas proteínas geralmente requer a remoção de uma proteína inibidora ou a clivagem de uma determinada área da proteína.
Existem várias enzimas capazes de degradar proteínas. Cada um deles divide ligações peptídicas carbono-nitrogênio que existem entre aminoácidos. As proteases de serina têm enzimas como tripsina e elastase, que usam um resíduo do aminoácido serina para atacar a ligação peptídica. Outras proteases usam zinco, resíduos de aspartato ou outras moléculas para promover a quebra da ligação peptídica.
Estruturas chamadas lisossomos também podem degradar proteínas de maneira inespecífica. Estes existem como compartimentos fechados dentro da parede celular. Eles são capazes de absorver proteínas e digeri-las rapidamente.
As taxas exatas de digestão dependem de certas condições. A falta de nutrientes, por exemplo, irá acelerar essas taxas. Moléculas menos essenciais estão sujeitas à degradação de proteínas primeiro, uma vez que sua proteólise liberaria aminoácidos para formar proteínas mais necessárias.