Transaminação, interpretada literalmente, significa a transferência de um grupo amino de uma molécula para outra. Em muitos organismos, esse processo é usado para sintetizar e degradar aminoácidos. Um dos principais benefícios celulares da reação é permitir a transferência de um grupo amino sem a formação de amônia, que é um subproduto tóxico. Em humanos, ocorre principalmente no fígado e também é conhecido como aminotransferencia.
Bioquimicamente, esta é uma reação de redução de oxidação que transfere o grupo amino de um aminoácido para um alfa-cetoácido. Isso resulta na criação de um novo aminoácido e um novo alfa-cetoácido. Por esta definição, interconversão pode realmente ser um termo melhor para descrever a troca de grupos amino. Os alfa-cetoácidos formados podem ser convertidos em lipídios, glicose ou glicogênio. Dessa forma, as proteínas obtidas pelo consumo alimentar podem ser utilizadas para as necessidades atuais ou futuras de energia das células.
A transaminação também é crítica em humanos para as funções anabólicas, como a síntese de aminoácidos não essenciais. Os humanos precisam de aproximadamente 20 aminoácidos para construir proteínas, que são necessárias para sintetizar hormônios e enzimas e estão envolvidas em muitas funções fisiológicas. Oito aminoácidos são chamados de essenciais e devem ser obtidos a partir da ingestão alimentar. Os aminoácidos restantes são denominados não essenciais porque o corpo pode usar outras substâncias para sintetizá-los.
Dos aminoácidos não essenciais, alanina, aspartato e glutamato estão entre os mais comuns. O glutamato é sintetizado a partir do alfa-cetoglutarato. Este alfa-cetoácido é criado durante o metabolismo das proteínas da dieta. O glutamato pode então sofrer transaminação para formar alanina e aspartato. Todos os outros aminoácidos não essenciais são formados a partir desses três.
A aminotransferência é facilitada por enzimas chamadas aminotransferases ou transaminases. Essas enzimas têm ampla atividade, o que significa que podem catalisar reações com vários tipos diferentes de aminoácidos. Para a atividade, um cofator é necessário e atua como um transportador intermediário do grupo amino durante a reação. Para as transaminases, o cofator necessário é o fosfato de piridoxal, que é a forma ativa da vitamina B6.
A alanina aminotransferase (ALT) e a aspartato aminotransferase (AST) são as duas transaminases humanas mais comuns. Essas duas enzimas são encontradas em muitos tecidos do corpo, incluindo o fígado e o coração. Se esses tecidos forem danificados devido a doenças, as células danificadas liberam as enzimas na corrente sanguínea. Os profissionais de saúde costumam medir ALT e AST no sangue para diagnosticar e monitorar danos ao fígado.