La transaminazione, presa alla lettera, significa il trasferimento di un gruppo amminico da una molecola all’altra. In molti organismi, questo processo viene utilizzato sia per sintetizzare che per degradare gli amminoacidi. Uno dei principali vantaggi cellulari della reazione è che consente il trasferimento di un gruppo amminico senza la formazione di ammoniaca, che è un sottoprodotto tossico. Negli esseri umani, si verifica principalmente nel fegato ed è noto anche come aminotransfer.
Dal punto di vista biochimico, questa è una reazione di ossidoriduzione che trasferisce il gruppo amminico da un amminoacido a un alfa-chetoacido. Ciò si traduce nella creazione di un nuovo amminoacido e di un nuovo alfa-chetoacido. Con questa definizione, l’interconversione può effettivamente essere un termine migliore per descrivere lo scambio di gruppi amminici. Gli alfa-chetoacidi formati possono essere convertiti in lipidi, glucosio o glicogeno. In questo modo, le proteine ottenute dal consumo alimentare possono essere utilizzate per i fabbisogni energetici attuali o futuri delle cellule.
La transaminazione è anche fondamentale negli esseri umani per le funzioni anaboliche, come la sintesi di amminoacidi non essenziali. Gli esseri umani hanno bisogno di circa 20 amminoacidi per costruire le proteine, che sono necessarie per sintetizzare ormoni ed enzimi e sono coinvolte in molte funzioni fisiologiche. Otto amminoacidi sono chiamati essenziali e devono essere ottenuti dall’assunzione con la dieta. Gli amminoacidi rimanenti sono definiti non essenziali perché il corpo può utilizzare altre sostanze per sintetizzarli.
Tra gli amminoacidi non essenziali, alanina, aspartato e glutammato sono tra i più comuni. Il glutammato è sintetizzato dall’alfa-chetoglutarato. Questo alfa-chetoacido viene creato durante il metabolismo delle proteine alimentari. Il glutammato può quindi subire transaminazione per formare alanina e aspartato. Tutti gli altri amminoacidi non essenziali sono formati da questi tre.
L’aminotransfer è facilitato da enzimi chiamati aminotransferasi o transaminasi. Questi enzimi hanno un’ampia attività, il che significa che possono catalizzare reazioni con diversi tipi di amminoacidi. Per l’attività è necessario un cofattore che agisce come trasportatore intermedio del gruppo amminico durante la reazione. Per le transaminasi, il cofattore richiesto è il piridossalfosfato, che è la forma attiva della vitamina B6.
L’alanina aminotransferasi (ALT) e l’aspartato aminotransferasi (AST) sono le due transaminasi umane più comuni. Questi due enzimi si trovano in molti tessuti del corpo, compreso il fegato e il cuore. Se quei tessuti sono danneggiati a causa di una malattia, le cellule danneggiate rilasciano gli enzimi nel flusso sanguigno. Gli operatori sanitari spesso misurano ALT e AST nel sangue per diagnosticare e monitorare i danni al fegato.