La transaminación, literalmente, significa la transferencia de un grupo amino de una molécula a otra. En muchos organismos, este proceso se utiliza tanto para sintetizar como para degradar aminoácidos. Uno de los principales beneficios celulares de la reacción es que permite la transferencia de un grupo amino sin la formación de amoníaco, que es un subproducto tóxico. En los seres humanos, ocurre principalmente en el hígado y también se conoce como aminotransferencia.
Bioquímicamente, esta es una reacción de oxidación-reducción que transfiere el grupo amino de un aminoácido a un alfa-cetoácido. Esto da como resultado la creación de un nuevo aminoácido y un nuevo alfa-cetoácido. Según esta definición, la interconversión puede ser un término mejor para describir el intercambio de grupos amino. Los alfa-cetoácidos formados se pueden convertir en lípidos, glucosa o glucógeno. De esta forma, las proteínas obtenidas mediante el consumo dietético se pueden utilizar para las necesidades energéticas celulares actuales o futuras.
La transaminación también es fundamental en los seres humanos para las funciones anabólicas, como la síntesis de aminoácidos no esenciales. Los seres humanos necesitan aproximadamente 20 aminoácidos para construir proteínas, que son necesarias para sintetizar hormonas y enzimas, y están involucradas en muchas funciones fisiológicas. Ocho aminoácidos se denominan esenciales y deben obtenerse de la ingesta dietética. Los aminoácidos restantes se denominan no esenciales porque el cuerpo puede usar otras sustancias para sintetizarlos.
De los aminoácidos no esenciales, la alanina, el aspartato y el glutamato se encuentran entre los más comunes. El glutamato se sintetiza a partir de alfa-cetoglutarato. Este alfa-cetoácido se crea durante el metabolismo de las proteínas de la dieta. El glutamato puede luego someterse a transaminación para formar alanina y aspartato. Todos los demás aminoácidos no esenciales se forman a partir de estos tres.
La aminotransferencia es facilitada por enzimas llamadas aminotransferasas o transaminasas. Estas enzimas tienen una amplia actividad, lo que significa que pueden catalizar reacciones con varios tipos de aminoácidos diferentes. Para la actividad, se requiere un cofactor que actúa como un portador intermedio del grupo amino durante la reacción. Para las transaminasas, el cofactor requerido es el fosfato de piridoxal, que es la forma activa de la vitamina B6.
La alanina aminotransferasa (ALT) y la aspartato aminotransferasa (AST) son las dos transaminasas humanas más comunes. Estas dos enzimas se encuentran en muchos tejidos del cuerpo, incluidos el hígado y el corazón. Si esos tejidos se dañan debido a una enfermedad, las células dañadas liberan las enzimas al torrente sanguíneo. Los médicos a menudo miden ALT y AST en la sangre para diagnosticar y controlar el daño al hígado.