La catalyse enzymatique est un processus dans lequel l’enzyme réagit avec une autre molécule, connue sous le nom de substrat. Cette catalyse de réactions chimiques abaisse l’énergie d’activation (Ea), qui fournit alors suffisamment d’énergie pour que les molécules réactives forment une nouvelle substance. L’enzyme se lie au substrat et transforme la molécule en un nouveau produit. Contrairement au substrat, l’enzyme reste inchangée après le processus et est capable d’effectuer plusieurs de ces processus. Un autre rôle des enzymes est de stabiliser les réactions chimiques ainsi que d’agir comme catalyseurs.
Un catalyseur a la capacité de rester entier tout en augmentant la vitesse d’une réaction chimique. Les catalyseurs artificiels peuvent effectuer des réactions chimiques similaires ; cependant, ils ne sont pas aussi puissants et ne peuvent rivaliser avec le taux d’accélération qui se produit dans une catalyse enzymatique naturelle. La catalyse enzymatique chez l’homme a généralement lieu à une température d’environ 37 degrés Celsius (99 degrés Fahrenheit).
Composées de chaînes d’acides aminés, les enzymes ont une forme tridimensionnelle qui est facilement modifiée par des températures élevées et un déséquilibre de l’hydrogène potentiel, également connu sous le nom d’équilibre du pH. Certains produits chimiques, radicaux libres et métaux lourds peuvent également modifier la forme des enzymes et interférer avec la catalyse enzymatique. Si l’enzyme perd sa forme, elle n’est plus en mesure d’effectuer la catalyse des réactions biochimiques.
Le modèle de catalyse enzymatique le plus favorisé est le modèle d’ajustement induit dans lequel le substrat s’emboîte avec une petite zone active sur l’enzyme, connue sous le nom de site actif. Une fois la liaison terminée, un nouveau produit est libéré de la zone active. Au cours du processus de liaison, l’enzyme change légèrement de forme, mais lorsque le nouveau produit est libéré, l’enzyme est prête pour la prochaine réaction chimique.
La liaison différentielle et uniforme sont les principaux modes de liaison. La liaison différentielle consiste uniquement en une liaison de transition forte. La liaison uniforme, en revanche, comprend à la fois une forte liaison au substrat et à l’état de transition. Les deux mécanismes peuvent avoir lieu lorsque de petites enzymes non liées au substrat sont présentes.
La liaison différentielle, cependant, est essentielle pour abaisser l’Ea lorsque les enzymes sont saturées, en d’autres termes, ont une affinité élevée, ce qui est le mécanisme le plus courant car la plupart des enzymes fonctionnent de cette façon. Une fois la liaison formée, l’énergie de l’état de transition est réduite et une voie alternative est fournie pour que la réaction chimique ait lieu. Ainsi, la catalyse enzymatique est capable de rester stable.