La protéine kinase C est un terme utilisé pour décrire un groupe d’enzymes caractérisées par leur capacité à modifier des acides aminés spécifiques qui composent d’autres protéines, altérant ainsi leurs fonctions. Une protéine kinase, ou phosphotransférase, est une enzyme impliquée dans la fixation d’un groupe phosphate à une autre molécule ou protéine, un processus qui peut servir à diverses fins cellulaires. Ce processus, appelé phosphorylation, peut activer ou désactiver divers aspects des protéines, dont plusieurs sont liés à des maladies humaines. La famille des protéines kinases C est spécifiquement impliquée dans la phosphorylation des groupements hydroxyles sur deux acides aminés spécifiques : la sérine et la thréonine. Différents membres de cette famille de protéines sont impliqués dans une grande variété de processus biologiques allant de la sécrétion de sueur à la contraction musculaire.
Les membres de la famille de la protéine kinase C sont constitués de deux parties ou domaines différents appelés domaines régulateurs et catalytiques. Le domaine régulateur est composé de plusieurs sites de liaison et de détection tels que le domaine C2, qui agit comme un capteur d’ions calcium. La protéine kinase C est souvent activée par des concentrations élevées d’ions calcium dans son environnement cellulaire environnant, de sorte que la capacité de détecter les niveaux d’ions calcium est importante.
De nombreuses enzymes différentes ont un domaine catalytique ; elle n’est pas unique à la protéine kinase C. Les enzymes fonctionnent en réduisant considérablement les barrières énergétiques d’activation qui empêchent les réactions biochimiques de se dérouler rapidement et efficacement. Sans enzymes, la plupart des réactions chimiques essentielles qui se produisent dans une cellule ne se produiraient pas assez rapidement pour soutenir la vie. Le domaine catalytique est la région spécifique d’une enzyme qui catalyse des réactions chimiques particulières. Une caractéristique intéressante du domaine catalytique de la protéine kinase C est qu’il peut, lui-même, être phosphorylé ; il est en effet incapable de fonctionner correctement si certains de ses sites de phosphorylation ne sont pas phosphorylés.
La fonction principale de la protéine kinase C est la signalisation ; il répond à divers stimuli chimiques en envoyant d’autres signaux chimiques. Lorsque la protéine kinase C est activée, généralement par un signal chimique tel qu’une concentration élevée en ions calcium, les protéines de transport déplacent l’enzyme là où elle est nécessaire. Généralement, l’enzyme doit être déplacée vers la membrane plasmique de la cellule, car les signaux qu’elle est responsable d’envoyer doivent être envoyés au-delà de la cellule. Ces signaux peuvent avoir une variété de résultats différents en fonction de l’identité et de l’emplacement de la kinase spécifique impliquée. Les fonctions possibles incluent la sécrétion d’acide gastrique, la vasoconstriction et la modification de la composition chimique de la salive.