La digestion de la trypsine se produit lorsque de longues cha?nes de prot?ines sont bris?es en cha?nes d’acides amin?s plus petites. Le corps utilise ensuite ces acides amin?s dans de nombreux processus cellulaires diff?rents. Une classe d’enzymes appel?e prot?ase, la trypsine est un produit chimique qui commence dans le pancr?as sous forme de tryptonase. Lorsque la tryptonase atteint l’intestin gr?le, elle est d?compos?e en sa forme active, la trypsine, et est capable de dig?rer les prot?ines.
Les prot?ines sont un ?l?ment important dans de nombreuses fonctions corporelles. Alors que le corps est capable de recycler un grand pourcentage de ses besoins quotidiens en prot?ines ? partir de cellules mortes et d’enzymes qui ont termin? leurs t?ches, il a besoin de prot?ines suppl?mentaires sous forme d’aliments dig?r?s. Les prot?ases, y compris la trypsine, sont lib?r?es dans le tube digestif o? elles attaquent les liaisons qui maintiennent ensemble les longues mol?cules de prot?ines.
Le pancr?as est responsable de la fabrication de la trypsine et de sa lib?ration dans le tube digestif. Avant d’atteindre l’intestin gr?le, il est inerte afin de ne pas endommager le pancr?as. Une fois qu’elle atteint son emplacement final, la trypsine est activ?e. Lorsque la digestion de la trypsine est termin?e, l’enzyme trypsine elle-m?me est d?compos?e en acides amin?s et recycl?e.
L’environnement dans l’estomac est tr?s acide, ce qui signifie que le pH est inf?rieur ? la valeur neutre de 7. Cette acidit? aide ? briser les morceaux de nourriture en une p?te. Une fois que la mati?re alimentaire quitte l’estomac et p?n?tre dans l’intestin, cependant, le pH devient l?g?rement alcalin ou sup?rieur ? 7. La digestion de la trypsine est plus efficace dans les environnements o? le pH est d’environ 8.
Chaque type de prot?ase est responsable de la d?composition uniquement de types sp?cifiques de prot?ines. La digestion par la trypsine ne dissout les liaisons que dans les acides amin?s arginine et lysine. Bien que la trypsine soit mol?culairement assez similaire ? une autre prot?ase form?e dans le pancr?as, la chymotrypsine, les deux enzymes ne sont pas attir?es par les m?mes cha?nes prot?iques.
L’?tude de la digestion de la trypsine a ?t? relativement facile car l’enzyme est abondante et facile ? extraire et ? purifier. En pla?ant une prot?ine dans un ?chantillon de trypsine pure, les scientifiques sont en mesure de voir ? quelle vitesse et avec quelle efficacit? la prot?ase d?compose la prot?ine en cha?nes d’acides amin?s plus courtes. L’exp?rimentation sur la trypsine a conduit ? des d?couvertes qui ont facilit? l’?tude d’enzymes moins stables.
De toutes les prot?ases, la digestion par la trypsine distingue le moins de types de prot?ines. Cette qualit? est exploit?e par les scientifiques de laboratoire, qui utilisent la prot?ase pour d?composer les lysines et les arginines. La trypsine d?compose ces mol?cules de mani?re pr?visible, ce qui aide les scientifiques ? isoler certains acides amin?s en laboratoire.