La digestion de la trypsine se produit lorsque de longues chaînes de protéines sont brisées en chaînes d’acides aminés plus petites. Le corps utilise ensuite ces acides aminés dans de nombreux processus cellulaires différents. Une classe d’enzymes appelée protéase, la trypsine est un produit chimique qui commence dans le pancréas sous forme de tryptonase. Lorsque la tryptonase atteint l’intestin grêle, elle est décomposée en sa forme active, la trypsine, et est capable de digérer les protéines.
Les protéines sont un élément important dans de nombreuses fonctions corporelles. Alors que le corps est capable de recycler un grand pourcentage de ses besoins quotidiens en protéines à partir de cellules mortes et d’enzymes qui ont terminé leurs tâches, il a besoin de protéines supplémentaires sous forme d’aliments digérés. Les protéases, y compris la trypsine, sont libérées dans le tube digestif où elles attaquent les liaisons qui maintiennent ensemble les longues molécules de protéines.
Le pancréas est responsable de la fabrication de la trypsine et de sa libération dans le tube digestif. Avant d’atteindre l’intestin grêle, il est inerte afin de ne pas endommager le pancréas. Une fois qu’elle atteint son emplacement final, la trypsine est activée. Lorsque la digestion de la trypsine est terminée, l’enzyme trypsine elle-même est décomposée en acides aminés et recyclée.
L’environnement dans l’estomac est très acide, ce qui signifie que le pH est inférieur à la valeur neutre de 7. Cette acidité aide à briser les morceaux de nourriture en une pâte. Une fois que la matière alimentaire quitte l’estomac et pénètre dans l’intestin, cependant, le pH devient légèrement alcalin ou supérieur à 7. La digestion de la trypsine est plus efficace dans les environnements où le pH est d’environ 8.
Chaque type de protéase est responsable de la décomposition uniquement de types spécifiques de protéines. La digestion par la trypsine ne dissout les liaisons que dans les acides aminés arginine et lysine. Bien que la trypsine soit moléculairement assez similaire à une autre protéase formée dans le pancréas, la chymotrypsine, les deux enzymes ne sont pas attirées par les mêmes chaînes protéiques.
L’étude de la digestion de la trypsine a été relativement facile car l’enzyme est abondante et facile à extraire et à purifier. En plaçant une protéine dans un échantillon de trypsine pure, les scientifiques sont en mesure de voir à quelle vitesse et avec quelle efficacité la protéase décompose la protéine en chaînes d’acides aminés plus courtes. L’expérimentation sur la trypsine a conduit à des découvertes qui ont facilité l’étude d’enzymes moins stables.
De toutes les protéases, la digestion par la trypsine distingue le moins de types de protéines. Cette qualité est exploitée par les scientifiques de laboratoire, qui utilisent la protéase pour décomposer les lysines et les arginines. La trypsine décompose ces molécules de manière prévisible, ce qui aide les scientifiques à isoler certains acides aminés en laboratoire.