La structure de base de l’anticorps est une molécule de protéine en forme de Y comportant deux chaînes polypeptidiques lourdes et deux chaînes légères. On peut visualiser la structure de l’anticorps Y décomposée en un V debout sur un L minuscule avec une ligne sur le bord extérieur et parallèle au V. Le L minuscule, connu sous le nom de région Fc de l’anticorps, comprend les deux chaînes polypeptidiques lourdes , qui montent vers le haut pour former le V, ou la région Fab. Les lignes intérieures du V sont les extrémités des chaînes lourdes, tandis que les lignes extérieures sont les chaînes polypeptidiques légères.
Un anticorps, ou immunoglobuline, est une protéine produite par les plasmocytes dans le corps. Le système immunitaire du corps utilise des anticorps pour reconnaître les antigènes trouvés dans les objets étrangers hostiles, tels que les bactéries et les virus, et s’en débarrasser. Chaque anticorps est produit en réaction à un antigène spécifique trouvé sur les envahisseurs étrangers.
En ce qui concerne la structure de l’anticorps, les extrémités supérieures des deux ensembles de chaînes dans la région Fab sont connues sous le nom de site de liaison à l’antigène. Ces sites de liaison sont la zone de plus grande variation entre deux types d’anticorps. En effet, l’anticorps utilisera les sites de liaison pour se fixer à l’antigène qu’il a été conçu pour cibler.
Les extrémités des chaînes légères peuvent être classées comme kappa ou lambda chez les mammifères, tandis que les vertébrés inférieurs ont également une forme iota. La constitution de la chaîne lourde détermine la sous-classe de l’anticorps. Ces chaînes lourdes peuvent varier en taille et en composition. Certains sont composés d’environ 450 acides aminés tandis que d’autres en ont environ 550.
La pointe de chaque type d’anticorps est constituée d’environ 110 à 130 acides aminés. Ces conseils sont subdivisés en deux régions. La région hypervariable (HV) contient la plus grande variation d’acides aminés, tandis que la région de charpente (FR) est plus constante et stable. La région HV est en contact direct avec l’antigène. C’est pourquoi on l’appelle parfois la région déterminante complémentaire (CDR).
Alors que l’extrémité supérieure de la structure de l’anticorps se lie à l’antigène, la région Fc, également connue sous le nom de région cristallisable du fragment, détermine comment l’anticorps traite l’antigène. Cela signifie que l’anticorps peut réguler et stimuler une réponse immunitaire appropriée. Les régions constantes peuvent être divisées en cinq classes d’isotypes : Immunoglobuline M (IgM), Immunoglobuline G (IgG), Immunoglobuline E (IgE), Immunoglobuline D (IgD) et Immunoglobuline A (IgA). La composition en région constante de chaque isotype est identique.