La calréticuline est une protéine présente dans toutes les cellules dont le noyau est lié à la membrane, comme les cellules humaines et animales. La protéine a de multiples fonctions, notamment un rôle dans le maintien des niveaux de calcium, en aidant à replier d’autres protéines dans la structure correcte, la signalisation cellulaire et la mort cellulaire. La calréticuline peut remplir de nombreuses fonctions car la protéine a trois zones distinctes adaptées à différentes utilisations.
La calréticuline a été découverte en 1974. La protéine a été trouvée dans la partie de la cellule appelée réticulum endoplasmique, où les protéines sont assemblées, modifiées et repliées. Au départ, il s’agissait d’une molécule qui liait le calcium et était impliquée dans le stockage du calcium, mais d’autres fonctions de la protéine ont été identifiées dans les années 1990.
La protéine a trois parties principales, et chacune de ces parties est utilisée pour exécuter différentes fonctions cellulaires. Le domaine N se trouve à une extrémité de la protéine et est utilisé pour replier d’autres protéines. La section médiane s’appelle le domaine P et est utilisée dans la liaison du calcium et également pour le repliement des protéines. L’autre extrémité de la protéine calréticuline, opposée au domaine N, est le domaine C, qui est utilisé pour la liaison du calcium et comme signal cellulaire.
Le domaine N de la calréticuline interagit avec d’autres protéines pour aider à les replier correctement, mais le domaine a également d’autres utilisations. Il inhibe également la prolifération des cellules endothéliales de la peau et supprime la croissance de nouveaux vaisseaux sanguins. Le domaine N se lie également à certains récepteurs cellulaires et enzymes.
La partie médiane de la protéine calréticuline, le domaine P, a une séquence d’acides aminés qui se lie fortement au calcium. Il a également une séquence qui est attirée par les résidus de sucre des protéines et est utilisé dans le repliement des protéines. Le domaine P interagit également avec les molécules du système immunitaire impliquées dans la dégradation cellulaire.
Le domaine C a des séquences d’acides aminés qui lient le calcium à utiliser dans la régulation du calcium. Le domaine C a également une séquence d’acides aminés spécifique qui agit comme un signal à d’autres molécules indiquant que la calréticuline appartient au réticulum endoplasmique. Cette section de la protéine interagit également avec les molécules immunitaires, jouant un rôle dans la coagulation du sang.
La calréticuline semble également jouer un rôle en dehors de la section du réticulum endoplasmique de la cellule. On le trouve dans le noyau, le corps de la cellule, à l’extérieur de la cellule et à la surface de la cellule. La protéine a un rôle à jouer dans la cicatrisation des plaies, l’expression des gènes, l’adhésion cellulaire, la mort cellulaire et l’élimination des cellules cancéreuses. Ceux-ci s’ajoutent à ses rôles majeurs en tant que dossier protéique et transporteur de calcium.